WWW.PDF.KNIGI-X.RU
БЕСПЛАТНАЯ  ИНТЕРНЕТ  БИБЛИОТЕКА - Разные материалы
 

Pages:   || 2 |

«Л.П. Чалая, А.И. Конопля ЗАДАНИЯ для аудиторного и внеаудиторного изучения биологической химии студентами заочного отделения фармацевтического факультета 2003 год УДК 577.1 (072) ББК 28.072 я ...»

-- [ Страница 1 ] --

Курский государственный медицинский университет

Кафедра биологической химии

Л.П. Чалая, А.И. Конопля

ЗАДАНИЯ

для аудиторного и внеаудиторного изучения

биологической химии студентами заочного

отделения фармацевтического факультета

2003 год

УДК 577.1 (072)

ББК 28.072 я 73

3-15

Печатается по решению редакционноиздательского совета КГМУ.

Учебное пособие. Задания для аудиторного и внеаудиторного

изучения биологической химии студентами заочного отделения фармацевтического факультета. Под редакцией д.м.н., профессора, заслуженного деятеля науки РФ Л.Г. Прокопенко – Курск: КГМУ – 2003 – 179 с.

Пособие предназначено для студентов заочного отделения фармацевтического факультета и содержит детально разработанный план учебного материала по темам, вынесенным для аудиторного и внеаудиторного изучения. По каждой теме составлен комплекс вопросов для самоподготовки, задачи и упражнения для самоконтроля, контрольные вопросы и тесты для проверки усвоения материала.

Рецензенты:

д. б. н., профессор, зав. кафедрой биоорганической химии Г.А. Чалый д. х. н., профессор кафедры неорганической химии Д.А. Новиков © коллектив авторов, 2003 ISBN

ТЕМЫ, ВЫНОСИМЫЕ НА АУДИТОРНОЕ ИЗУЧЕНИЕ.

ГЛИКОЛИЗ. ПЕНТОЗОФОСФАТНЫЙ ПУТЬ

1.

ОКИСЛЕНИЯ ГЛЮКОЗЫ.



ЦИКЛ ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ, КАК ЦЕНТРАЛЬНЫЙ

2.

ПУТЬ ОБМЕНА.

ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ. ОБМЕН ГЛИКОГЕНА.

3.

РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ УГЛЕВОДНОГО

4.

ОБМЕНА.

ОБМЕН ТРИГЛИЦЕРИДОВ.

5.

ОБМЕН ХОЛЕСТЕРИНА, ФОСФОЛИПИДОВ,

6.

КЕТОНОВЫХ ТЕЛ. ПРОСТАГЛАНДИНЫ.

РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ ЛИПИДНОГО

7.

ОБМЕНА.

АЗОТСОДЕРЖАЩИЕ СОЕДИНЕНИЯ ПИЩИ.

8.

ОБЩИЕ ПУТИ ОБМЕНА АМИНОКИСЛОТ.

ПУТИ ОБЕЗВРЕЖИВАНИЯ АММИАКА.

ИНДИВИДУАЛЬНЫЕ ПУТИ ОБМЕНА

9.

АМИНОКИСЛОТ.

ТЕМЫ, ВЫНОСИМЫЕ НА ВНЕАУДИТОРНОЕ ИЗУЧЕНИЕ.

СТРУКТУРА И СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ.

1. 26

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ.

СТРУКТУРА, СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ.

2. 34

СТРУКТУРА И СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ.

3. 37

КИНЕТИКА ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙ.

4. 44

ИНГИБИТОРЫ И АКТИВАТОРЫ ФЕРМЕНТОВ.

5. 50

РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ. ПРИМЕНЕНИЕ

6. 55

ФЕРМЕНТОВ В МЕДИЦИНЕ И ПРОМЫШЛЕННОСТИ.

БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ. ТКАНЕВОЕ ДЫХАНИЕ.

7. 58

ОБРАЗОВАНИЕ ЭНЕРГИИВ ФОТОСИНТЕЗИРУЮЩИХ

8. 65 ОРГАНИЗМАХ.

ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ.





9. 69

10. ОРГАНИЗАЦИЯ МЕТАБОЛИЗМА В ЖИВЫХ КЛЕТКАХ. 74

11. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ БИОЛОГИЧЕСКИХ МЕМБРАН. 77

12. СТРУКТУРА И БИОСИНТЕЗ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ. 82

13. МАТРИЧНЫЙ БИОСИНТЕЗ БЕЛКА. 89

14. МЕТАБОЛИЗМ ПУРИНОВЫХ И ПИРИМИДИНОВЫХ 94

ОСНОВАНИЙ.

15. МОЛЕКУЛЯРНАЯ ПАТОЛОГИЯ. 100

16. ОБЩИЕ ВОПРОСЫ ВИТАМИНОЛОГИИ. ОБМЕН И ФУНКЦИИ 105 ВИТАМИНОВ В1, В2, В3.

17. ОБМЕН И ФУНКЦИИ ВИТАМИНОВ В5, В6, В7, В9, В12, С. 111

18. ОБМЕН И ФУНКЦИИ ЖИРОРАСТВОРИМЫХ ВИТАМИНОВ А, 119 Д, Е, К.

19. ХИМИЧЕСКАЯ ПРИРОДА, БИОСИНТЕЗ, СЕКРЕЦИЯ И 124

КАТАБОЛИЗМ ГОРМОНОВ.

20. МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ГОРМОНОВ. 129

21. ГОРМОНАЛЬНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ ОБМЕНА БЕЛКОВ, 132

УГЛЕВОДОВ И ЛИПИДОВ.

22. ГОРМОНАЛЬНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ ОБМЕНА ВОДЫ И 137

ЭЛЕКТРОЛИТОВ.

23. БИОХИМИЯ КРОВИ. 142

24. БИОХИМИЯ ПЕЧЕНИ И ПОЧЕК. 147

25. МЕТАБОЛИЗМ ХРОМОПРОТЕИДОВ. 152

26. КИСЛОТНО-ЩЁЛОЧНОЕ РАВНОВЕСИЕ. 157

27. ПОСТУПЛЕНИЕ И РАСПРЕДЕЛЕНИЕ ЛЕКАРСТВЕННЫХ 162

ВЕЩЕСТВ В ОРГАНИЗМЕ.

28. РЕЦЕПЦИЯ ЛЕКАРСТВЕННЫХ ПРЕПАРАТОВ И ПУТИ 168

ПРЕВРАЩЕНИЯ ИХ В ОРГАНИЗМЕ.

29. ФАКТОРЫ, ВЛИЯЮЩИЕ НА МЕТАБОЛИЗМ 174

ЛЕКАРСТВЕННЫХ ВЕЩЕСТВ.

ТЕМЫ, ВЫНОСИМЫЕ НА АУДИТОРНОЕ ИЗУЧЕНИЕ.

–  –  –

Вопросы для самоконтроля.

1. Биологическое значение углеводов.

2. В каких органах много гликогена? Для чего используется гликоген различных органов?

3. Переваривание углеводов.

4. Назовите специфические пути метаболизма глюкозы.

5. Дайте определение процессу анаэробного гликолиза. Напишите схему анаэробного гликолиза.

6. Дайте определение процессу аэробного гликолиза.

7. Напишите процесс аэробного гликолиза в формулах.

8. Назовите ферменты, катализирующие превращение глюкозы в глюкозо-6-фосфат в печени, мозге, мышцах.

9. Назовите фермент, катализирующий превращение фруктозо-6-фосфата в фруктозо-1,6-дифосфат.

10. Назовите фермент, катализирующий превращение фосфоенолпирувата в пируват.

11. Назовите фермент, катализирующий превращение пировиноградной кислоты в молочную.

12. Где в клетке локализуются ферменты гликолиза?

13. Назовите необратимые этапы гликолиза.

14. Напишите процесс окисления цитоплазматического НАДН+Н+ до НАД исходя из того, что функционирует малат-аспартатный челночный механизм.

15. Назовите этапы гликолиза, требующие затраты АТФ.

16. Назовите этапы гликолиза, сопровождающиеся образованием АТФ.

17. Сколько молекул АТФ образуется при распаде глюкозы в анаэробных условиях? Обоснуйте свой ответ.

18. Сколько молекул АТФ образуется при распаде глюкозы в аэробных условиях? Обоснуйте свой ответ.

19. Биологическое значение анаэробного окисления глюкозы.

20. Напишите процесс превращения глюкозо-6-фосфата в рибозо-5фосфат.

21. Назовите ферменты, катализирующие превращение глюкозо-6фосфата в пентозофосфаты. К какому классу ферментов они относятся?

22. Биологическое значение для организма пентозного цикла окисления глюкозы.

23. В каких процессах используется НАДФН+Н+, образовавшийся в пентозном цикле?

24. В каких органах значительное количество глюкозы окисляется в пентозном цикле?

25. Составьте схему включения галактозы в процесс гликолиза.

26. Составьте схему включения фруктозы в процесс гликолиза.

27. Назовите метаболиты обмена углеводов, применяемые как лекарственные препараты.

Литература:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 213-225.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Я. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 327-338, 353-357.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С.

232-243, 256-260.

4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское информационное агентство, 1998. – С. 235-243, 256-260.

5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986. – С. 176Лекции.

Лабораторный практикум.

Лабораторная работа. Качественная реакция на молочную кислоту.

Принцип метода: молочная кислота в присутствии фенолята железа (реакция Уффельмана), окрашенного в фиолетовый цвет, образует лактат железа желто-зеленого цвета.

Ход работы: Мышцы измельчают ножницами и затем растирают 1 грамм мышц в ступке в течение 3 минут, прибавив 5 капель воды до получения гомогенной массы.

Затем приливают 3 мл воды, перемешивают и сразу же фильтруют через смоченную водой вату. 15 капель фильтрата добавляют по каплям к реактиву Уффельмана (реактив Уффельмана состоит из 20 капель 1% раствора фенола + 2 капли 1% раствора хлорного железа) до появления фиолетового окрашивания. В присутствии молочной кислоты фиолетовая окраска жидкости переходит в желто-зеленую, так как образуется лактат железа.

Для сравнения проводят реакцию Уффельмана с раствором молочной кислоты и наблюдают появление желто-зеленого окрашивания.

Тема 2. ЦИКЛ ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ, КАК ЦЕНТРАЛЬНЫЙ

ПУТЬ ОБМЕНА.

Вопросы для самоконтроля.

1. Перечислите вещества, в которые непосредственно превращается пировиноградная кислота.

2. Как называется процесс превращения пировиноградной кислоты в ацетил-КоА?

3. Назовите фермент, осуществляющий превращение пировиноградной кислоты в ацетил-КоА.

4. Назовите коферменты, участвующие в окислительном декарбоксилировании пировиноградной кислоты.

5. Напишите реакцию окисления пировиноградной кислоты до ацетилКоА.

6. Назовите фермент, катализирующий взаимодействие щавелевоуксусной кислоты с ацетил-КоА.

7. Напишите реакцию синтеза лимонной кислоты.

8. Напишите реакцию образования изолимонной кислоты.

9. Какой фермент участвует в дегидрировании изолимонной кислоты?

10. Напишите реакцию образования альфа-кетоглутаровой кислоты.

11. Какие коферменты участвуют в дегидрировании альфа-кетоглутаровой кислоты?

12. Напишите реакцию образования сукцинил-КоА.

13. Как называется реакция превращения альфа-кетоглутаровой кислоты в сукцинил-КоА?

14. Назовите фермент, катализирующий превращение альфакетоглутаровой кислоты в сукцинил-КоА.

15. Назовите и напишите этап цикла трикарбоновых кислот (ЦТК), где протекает реакция субстратного фосфорилирования.

16. Напишите реакцию ЦТК, катализируемую сукцинатдегидрогеназой.

17. Назовите кофермент, участвующий в дегидрировании янтарной кислоты.

18. Напишите реакцию образования малата (яблочной кислоты).

19. Напишите реакцию дегидрирования малата.

20. Назовите фермент, участвующий в дегидрировании малата.

21. Назовите кофермент, входящий в состав маладегидрогеназы.

22. Напишите формулы субстратов ЦТК, окисляемые НАД-зависимыми дегидрогеназами.

23. Проследите путь водорода от окисляемых НАД-зависимых субстратов к кислороду и оцените выход АТФ для каждой реакции.

24. Напишите формулу субстрата ЦТК, окисляемого ФАД-зависимой дегидрогеназой.

25. Проследите путь водорода от окисляемого ФАД-зависимого субстрата к кислороду и оцените выход АТФ для данной реакции.

26. Сколько молей АТФ образуется при окислении 1 моля ацетил-КоА в цикле Кребса?

27. Сколько молей АТФ образуется при окислении 1 моля пировиноградной кислоты до углекислого газа и воды?

28. Сколько молей АТФ образуется при полном окислении глюкозы до углекислого газа и воды?

29. Сколько молей АТФ образуется в процессе субстратного фосфорилирования в цикле Кребса?

30. Может ли цикл Кребса протекать в анаэробных условиях? Ответ поясните.

31. Где в клетках локализованы ферменты цикла трикарбоновых кислот?

32. Может ли работа цикла трикарбоновых кислот не сопровождаться синтезом АТФ?

33. Дайте определение субстратного и окислительного фосфорилирования. Укажите принципиальные различия этих процессов. Приведите примеры.

34. Биологическая роль цикла трикарбоновых кислот.

Литература:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Я. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 344-353.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 260-267.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С.

213-221.

4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское информационное агентство, 1998. – С. 213-222.

5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986. – С. 194Лекции.

Лабораторный практикум.

Лабораторная работа. Определение активности сукцинатдегидрогеназы мышц.

Принцип метода: окисление субстрата в тканях осуществляется путем дегидрирования оксидоредуктазами при наличии коферментов НАД, НАДФ, ФАД, ФМН. В опытных условиях дегидрогеназную активность определяют по обесцвечиванию метиленового синего, используемого вместо коферментов, так как индикатор обладает способностью присоединять водород.

Ход работы: в две пробирки помещают по 2 грамма мышечной кашицы.

Содержимое контрольной пробирки кипятят для инактивации ферментов. В обе пробирки наливают по 0,5 мл сукцината натрия как субстрата и по 2 капли метиленового синего, перемешивают и помещают в термостат при 370С. Через некоторое время наблюдают обесцвечивание метиленового синего в опытной пробирке, так как происходит переход индикатора в результате восстановления в бесцветную форму. В контрольной пробе обесцвечивание не наблюдается, так как фермент инактивирован.

Тема 3. ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ.

ОБМЕН ГЛИКОГЕНА.

Вопросы для самоконтроля.

1. Назовите конечный продукт анаэробного гликолиза.

2. Судьба молочной кислоты, образующейся в мышцах.

3. Судьба молочной кислоты, образующейся в печени.

4. Дайте определение процессу глюконеогенеза.

5. Назовите метаболиты, используемые для синтеза глюкозы в процессе глюконеогенеза.

6. Назовите три необратимых этапа гликолиза.

7. Назовите ферменты, действующие на необратимых этапах гликолиза.

8. Назовите обходные пути, действующие на необратимых этапах гликолиза.

9. Назовите фермент, осуществляющий превращение пирувата в оксалоацетат.

10. Назовите фермент, действующий на этапе превращения оксалоацетата в фосфоенолпируват.

11. Назовите фермент, осуществляющий превращение фруктозо-1,6дифосфата в фруктозо-6-фосфат.

12. Назовите фермент, осуществляющий превращение глюкозо-6-фосфата в глюкозу.

13. Назовите этапы в процессе глюконеогенеза, требующие затраты АТФ.

14. Сколько молей АТФ потребуется на синтез 1 моля глюкозы из 2 молей лактата?

15. Может ли идти синтез глюкозы в клетках печени при дефиците в них кислорода?

16. Биологическое значение глюконеогенеза.

17. Какая связь существует между гликолизом, протекающим в интенсивно работающей мышце, и глюконеогенезом, протекающим в печени?

18. В каком направлении будет идти реакция, катализируемая лактатдегидрогеназой, при каком значении отношения НАДН/НАД?

Для какого органа это условие характерно?

19. Значение гликогена для организма.

20. В каких органах преимущественно откладывается гликоген?

21. Почему резервной формой углеводов является гликоген, а не глюкоза?

22. Составьте схему превращения гликогена в глюкозу.

23. Назовите ферменты, катализирующие этапы превращения гликогена в глюкозу. К какому классу ферментов они относятся?

24. Чем отличается гликогенолиз от гликолиза?

25. Сколько молей АТФ образуется при гликогенолизе в пересчете на 1 моль глюкозы? Сравните с аналогичной величиной при гликолизе.

26. Как называется процесс синтеза гликогена?

27. Напишите процесс синтеза гликогена из глюкозы.

28. В каких органах преимущественно откладывается гликоген после приема пищи?

29. При каких условиях происходит депонирование глюкозы в печени?

Литература:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 240-244, 255-259.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Я. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 321-327, 338-343.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С.

243-245, 246-249.

4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское информационное агентство, 1998. – С. 243-253.

5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986. – С. 252Лекции.

Лабораторный практикум.

Лабораторная работа. Выделение гликогена из печени.

Принцип метода: метод основан на том, что гликоген хорошо растворим в воде и достаточно устойчив в слабокислой среде. Поэтому метод выделения гликогена сводится к механическому разрушению ткани и экстракции гликогена 5%-ным раствором трихлоруксусной кислоты.

Основная масса белков при процедуре денатурирует и их легко удалить из раствора фильтрованием.

Ход работы: в опыте используют печень сытого и голодавшего животного. Печень разрезают на тонкие пласты и немедленно опускают в стаканы с кипящим физиологическим раствором для инактивации фермента фосфорилазы гликогена. Через 10-15 минут печень извлекают из раствора.

Дальнейшее исследование печени сытого и голодавшего животного проводят параллельно.

Навеску 0,5 г печени помещают в ступку, заливают 3 мл 5% раствора ТХУ и растирают пестиком в течение 10 минут. Затем к экстракту прибавляют 3 мл дистиллированной воды, суспензию перемешивают и фильтруют через смоченный водой бумажный фильтр в чистую пробирку.

С полученным фильтратом выполняют качественные реакции на гликоген:

1. В одну пробирку наливают 1 мл дистиллированной воды, во вторую и в третью пробирку – по 1 мл фильтратов. После этого в каждую пробирку добавляют по 1-2 капли раствора Люголя и сравнивают окраску.

2. В три пробирки наливают по 10 капель фильтрата, полученного из печени сытого животного и проделывают реакции осаждения. Для этого в первую пробирку приливают 10 капель этилового спирта, во вторую – 10 капель 10% раствора ацетата свинца, в третью насыпают порошок сульфата аммония до полного насыщения. Наблюдают, выпадает ли осадок.

Те же реакции выполняют с фильтратом, полученным из печени голодавшего животного.

Оформление работы: внести результаты в таблицу; сравните результаты, полученные с печенью сытого и голодавшего животного.

–  –  –

Вопросы для самоконтроля.

1. Концентрация глюкозы в крови здорового человека.

2. Нарисуйте схему, иллюстрирующую основные пути метаболизма глюкозы в организме.

3. Нарисуйте схему гликолиза.

4. Назовите ключевые ферменты гликолиза.

5. Назовите метаболиты, регулирующие активность гексокиназы.

6. Назовите метаболиты, регулирующие активность фосфофруктокиназы.

7. Назовите метаболиты, регулирующие активность пируваткиназы.

8. Назовите ключевые ферменты цикла трикарбоновых кислот.

9. Назовите метаболиты, регулирующие активность ключевых ферментов цикла трикарбоновых кислот.

10. Нарисуйте схему субстратной регуляции цикла трикарбоновых кислот.

11. Что такое гипогликемия и гипергликемия?

12. Перечислите наиболее частые причины гипогликемии и гипергликемии.

13. Какие последствия для организма имеет гипогликемия и гипергликемия?

14. Что такое глюкозурия?

15. Назовите гормон, избыток которого вызывает гипогликемию.

16. Назовите гормоны, избыток которых вызывает гипергликемию.

17. Перечислите ферменты углеводного обмена, активность (или биосинтез) которых снижается при недостатке инсулина.

18. Перечислите ферменты углеводного обмена, активность (или биосинтез) которых увеличивается при недостатке инсулина.

19. Перечислите ферменты углеводного обмена, активность (или биосинтез) которых увеличивается при недостатке глюкокортикоидов.

20. Перечислите ферменты углеводного обмена, активность (или биосинтез) которых снижается при недостатке глюкокортикоидов.

21. Каков механизм действия адреналина и глюкагона на обмен углеводов?

22. Как изменяется активность (или биосинтез) ферментов углеводного обмена под действием АКТГ и СТГ?

23. Нарисуйте схему гормональной регуляции обмена углеводов. Укажите точки приложения действия гормонов.

24. Нарисуйте схему глюкозо-аланинового и глюкозо-лактатного циклов.

Каково значение этих циклов для организма?

25. Влияние инсулина на проницаемость клеток печени, мышц, мозга и жировой ткани для глюкозы?

26. Недостаток какого гормона вызывает развитие сахарного диабета?

27. Клинические симптомы сахарного диабета.

28. Перечислите основные лабораторные признаки сахарного диабета.

29. Как изменяется при сахарном диабете активность глюкозо-6фосфатдегидрогеназы и 6-фосфоглюконатдегидрогеназы?

30. Как изменится при сахарном диабете активность цитратсинтазы?

31. Как изменяется при сахарном диабете активность гексокиназы, глюкозо-6-фосфатазы?

32. Как изменяется при сахарном диабете скорость синтеза и распада гликогена в мышцах и печени?

33. Как изменяется интенсивность глюконеогенеза при сахарном диабете?

34. Что такое гликогенозы? Назовите причины их возникновения.

35. Какие виды гликогенозов Вам известны?

36. Назовите ферменты, дефекты которых вызывают развитие гликогенозов.

37. Особенности обмена углеводов в опухолевых клетках.

38. Что такое «принудительный» глюконеогенез?

39. Почему больные со злокачественными новообразованиями погибают от кахексии?

40. Как и в какой последовательности изменится секреция инсулина, адреналина, глюкокортикоидов и адренокортикотропного гормона при снижении концентрации глюкозы в крови?

41. Как и в какой последовательности изменится секреция инсулина, адреналина, глюкокортикоидов, соматотропного и адренокортикотропного гормонов при снижении концентрации глюкозы в крови?

42. Роль печени в углеводном обмене.

43. Объясните механизм мобилизации гликогена печени во время длительной напряженной физической работы.

44. Причины уменьшения концентрации сахара в крови при кратковременных максимальных физических нагрузках.

45. Когда уровень молочной кислоты повышается в большей степени – при кратковременных физических нагрузках или при более длительных, но менее интенсивных нагрузках?

46. Изменение обмена углеводов при их недостатке и избытке в пищевом рационе.

47. Механизм развития полиурии у больных сахарным диабетом.

48. Какие из возможных путей превращения глюкозо-6-фосфата тормозятся и какие ускоряются при сахарном диабете? Объясните причину этих изменений.

49. Обобщите сведения о действии гормонов: инсулина, адреналина, глюкагона, глюкокортикоидов на обмен углеводов в клетках и концентрацию глюкозы в крови, заполнив таблицу:

Название биохимических Влияние на обмен Влияние на Название процессов, регулируемых углеводов в концентрацию гормона гормоном клетках-мишенях глюкозы в крови

50. Описано заболевание, при котором в печени откладывается большое количество гликогена. В печени таких больных отсутствует фермент глюкозо-6-фосфатаза. Активность всех остальных ферментов гликолиза нормальная. Как изменится содержание глюкозы, пирувата, лактата в крови таких больных при парентеральном введении гликогена или глюкозы? Объясните механизм наблюдающихся изменений.

51. Описано два типа заболеваний: для одного из них характерным является дефект фосфорилазы мышц, для другого – фосфорилазы печени. Назовите клинические признаки и биохимические тесты, с помощью которых можно дифференцировать эти заболевания.

52. Описаны два типа заболеваний, одно из которых характеризуется дефектом фосфорилазы мышц, а другое – дефектом фосфофруктокиназы мышц. Какие симптомы характерны для этих типов заболеваний? Как их можно корригировать?

53. Поставлена проба с введением глюкагона. После инъекции гормона отмечено: а) значительное повышение концентрации глюкозы в крови;

б) незначительное повышение концентрации глюкозы в крови.

54. Как следует расценивать результаты этих проб? Обоснуйте свой ответ.

55. Нарушение окислительного фосфорилирования при ишемии миокарда приводит к снижению содержания в кардиомиоцитах АТФ. Как это влияет на интенсивность гликолиза и гликогенолиза?

Литература:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 273-275.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Я. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 341-343, 357-362.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С.

253-256, 249-253, 245-246.

4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское информационное агентство, 1998. – С. 245-246, 249-254.

5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986. – С. 256Лекции.

Тема 5. ОБМЕН ТРИГЛИЦЕРИДОВ.

Вопросы для самоконтроля.

1. Какие общие свойства и особенности структуры характерны для соединений, относящихся к классу липидов?

2. Чем отличаются простые липиды от сложных?

3. Назовите структурные элементы, из которых построены простые липиды. Приведите примеры.

4. Какие насыщенные и ненасыщенные жирные кислоты наиболее часто встречаются в природных жирах?

5. Почему в пищевой рацион необходимо включать растительные жиры?

6. Могут ли всасываться негидролизованные триглицериды?

7. В каком виде всасываются продукты гидролиза триглицеридов?

8. Что происходит с продуктами гидролиза жиров в стенке кишечника?

9. В какой форме циркулируют жиры и жирные кислоты в крови?

10. Что такое хиломикроны? Каков их химический состав?

11. Где находится депо жира в организме?

12. Биологическое значение жирных кислот в организме.

13. Как называется процесс окисления жирных кислот?

14. Напишите уравнение реакции активирования жирной кислоты. Что необходимо для образования активной формы жирной кислоты?

15. Назовите фермент, катализирующий процесс активирования жирной кислоты. К какому классу ферментов он относится?

16. В какой части клетки происходит бета-окисление жирных кислот?

17. Как осуществляется транспорт активированной жирной кислоты из цитоплазмы в митохондрии?

18. Напишите процесс бета-окисления насыщенной жирной кислоты.

19. Укажите этапы бета-окисления, для осуществления которых необходим КоА.

20. Назовите этапы бета-окисления жирных кислот, которые катализируют ферменты, относящиеся к классу оксидоредуктаз.

21. Назовите этап бета-окисления жирных кислот, на котором расходуется АТФ.

22. Назовите этапы бета-окисления жирных кислот, при осуществлении которых выделяется энергия.

23. Особенности окисления ненасыщенных жирных кислот.

24. Окисление жирных кислот с нечетным числом атомов углерода.

25. Назовите вещество, являющееся исходным продуктом для синтеза жирных кислот. Где в клетке происходит этот процесс?

26. Механизм транспорта ацетил-КоА из митохондрии в цитоплазму.

27. Напишите процесс биосинтеза пальмитиновой кислоты.

28. Назовите этап биосинтеза жирных кислот, для осуществления которого необходим биотин.

29. Что представляет собой ацилпереносящий белок? На каких этапах биосинтеза жирных кислот он необходим?

30. Назовите фермент, катализирующий превращение ацетил-КоА в малонил-КоА. К какому классу ферментов он относится?

31. Какие этапы биосинтеза жирных кислот катализируют ферменты, относящиеся к классу оксидоредуктаз?

32. Назовите соединения, являющиеся источником водорода для синтеза жирных кислот.

33. Напишите фосфатидный путь биосинтеза триглицеридов.

34. Где в клетке происходит биосинтез триглицеридов?

35. Назовите транспортные формы экзогенных и эндогенных триглицеридов. Каков их химический состав?

36. Какое влияние оказывает окисление углеводов на биосинтез жирных кислот?

37. Известно выражение – «жиры сгорают в пламени углеводов». Какова его молекулярная основа?

38. Перечислите метаболиты липидного обмена, входящие в состав лекарственных препаратов.

39. Применение кальция глицерофосфата.

40. Применение полиненасыщенных жирных кислот и их производных.

Литература:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 292-297, 300-307, 286-290.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Я. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 363-369, 373-378, 381-389.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С.

270-281.

4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское информационное агентство, 1998. – С. 270-283.

5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986. – С. 258Лекции.

Лабораторный практикум.

1. Строев Е.А., Макарова В.Г. Практикум по биологической химии. – М.:

Высшая школа, 1986 г. – С. 125-126. Лабораторная работа № 46.

Тема 6. ОБМЕН ХОЛЕСТЕРИНА, ФОСФОЛИПИДОВ,

КЕТОНОВЫХ ТЕЛ.

ПРОСТАГЛАНДИНЫ.

Вопросы для самоконтроля.

1. Биологическое значение холестерина.

2. Назовите метаболит, служащий источником для синтеза холестерина.

3. В каком органе происходит интенсивный синтез холестерина и холестеридов?

4. Назовите четыре этапа в процессе синтеза холестерина.

5. Составьте схему образования холестерина.

6. Напишите процесс синтеза холестерина до мевалоновой кислоты (в формулах).

7. Как регулируется интенсивность синтеза холестерина?

8. Назовите условия, необходимые для переваривания и всасывания холестерина.

9. В какой форме транспортируется холестерин кровью?

10. Нарисуйте схему транспорта холестерина из печени к тканям.

11. Назовите физиологически активные вещества, синтезирующиеся в организме из холестерина.

12. Назовите соединения, в виде которых холестерин выводится из организма.

13. Дайте определение фосфолипидам.

14. Особенности строения сложных липидов. Чем сложные липиды отличаются от простых липидов?

15. Какие группы соединений относятся к сложным липидам?

16. Значение фосфолипидов для организма.

17. Назовите основные группы фосфолипидов.

18. В каком органе происходит интенсивный синтез фосфолипидов?

19. Назовите два основных пути синтеза фосфолипидов.

20. Напишите схему синтеза лецитина по цитидиловому пути.

21. Напишите процесс синтеза лецитина (в формулах).

22. Напишите схему синтеза кефалина по цитидиловому пути.

23. Напишите процесс синтеза кефалинов (в формулах).

24. Напишите процесс синтеза серинфосфатидов по цитидиловому пути.

25. Составьте схему возможных взаимопревращений фосфолипидов.

26. Что представляют собой кетоновые тела?

27. Напишите процесс образования кетоновых тел.

28. Назовите орган, в котором интенсивно идет синтез кетоновых тел.

29. Назовите органы, где кетоновые тела используются в качестве энергетического материала.

30. Нарисуйте схему окисления кетоновых тел в мышцах.

31. Составьте схему метаболизма ацетил-КоА.

32. При голодании резко увеличивается процесс образования кетоновых тел. Объясните механизм этого явления. Какие оно имеет последствия для организма?

33. Какое соединение является основным предшественником простагландинов?

34. Напишите схему синтеза простагландинов.

35. Какова функция простагландинов в организме?

36. Перечислите группы простагландинов.

37. Метаболизм простагландинов.

38. Механизм действия простагландинов.

39. Ингибиторы простагландинов.

40. Получение простагландинов.

41. Применение простагландинов.

42. Лейкотриены. Составьте схему синтеза лейкотриенов.

43. Биологическая активность лейкотриенов.

44. Биологическое значение лейкотриенов.

Литература:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 298-300, 307-312, 290-291.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Я. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 389-391, 395-403.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С.

270-281, 284-286.

4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское информационное агентство, 1998. – С. 289-296, 299-303.

5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986. – С. 266Лекции.

Лабораторный практикум.

1. Строев Е.А., Макарова В.Г. Практикум по биологической химии. – М.:

Высшая школа, 1986 г. – С. 127-128. Лабораторная работа № 48.

Тема 7. РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ ЛИПИДНОГО ОБМЕНА.

Вопросы для самоконтроля.

1. Значение для организма жирных кислот.

2. Концентрация жирных кислот в крови.

3. В каком компартменте клетки протекает процесс бета-окисления жирных кислот?

4. В каком компартменте клетки протекает процесс синтеза жирных кислот?

5. Назовите метаболит, в виде которого жирная кислота проникает из цитоплазмы в митохондрию.

6. Назовите фермент, катализирующий образование ацил-карнитина.

7. Назовите метаболиты, регулирующие активность ацилкарнитинтрансфе-разы.

8. Назовите продукт бета-окисления жирных кислот.

9. Назовите метаболит, служащий источником для синтеза жирных кислот.

10. Назовите фермент, катализирующий превращение ацетил-КоА в малонил-КоА.

11. Назовите метаболиты, регулирующие активность ацетил-КоАкарбоксила-зы.

12. Роль АТФ, АМФ, НАДФ в регуляции обмена жирных кислот.

13. Нарисуйте схему субстратной регуляции окисления и синтеза жирных кислот на уровне гепатоцита.

14. Какое значение в обмене липидов имеет жировая ткань?

15. Назовите метаболические процессы обмена липидов, протекающие в адипоцитах.

16. Дайте определение процессу липогенеза.

17. Назовите органы, где наиболее интенсивно идет липогенез.

18. Дайте определение липолизу. Назовите органы, где наиболее интенсивно протекает липолиз.

19. Назовите метаболиты и коферменты, от концентрации которых зависит липогенез в жировой ткани.

20. Назовите соединение, являющееся источником альфаглицеролфосфата в жировой ткани.

21. Нарисуйте схему, иллюстрирующую взаимосвязь между обменом липидов и метаболизмом глюкозы в жировой ткани.

22. Назовите гормоны, участвующие в регуляции обмена липидов.

23. Назовите гормон, регулирующий процесс анаболизма триглицеридов в жировых депо.

24. Назовите гормоны, являющиеся активаторами липазы жировой ткани.

25. Приведите схему синтеза холестерина.

26. Назовите регуляторный фермент синтеза холестерина.

27. Назовите метаболит, регулирующий активность бета-гидрокси-бетаметилглутарил-КоА-редуктазы.

28. Приведите схему субстратной регуляции синтеза холестерина.

29. Перечислите причины, приводящие к ожирению.

30. При недостатке каких гормонов возникает ожирение?

31. Биохимические принципы лечения больных с ожирением.

32. Перечислите основные причины жировой дегенерации печени.

Механизм развития жировой дегенерации печени.

33. Механизм действия липотропных веществ.

34. При каком значении коэффициента атерогенности следует начинать лечение (или профилактику) атеросклероза.

35. В чем заключается генетический дефект при семейной гиперхолестеринемии?

36. Изменение обмена триглицеридов и жирных кислот в печени при сахарном диабете.

37. Механизм возникновения кетонемии и кетонурии при сахарном диабете.

38. Изменение обмена холестерина при сахарном диабете. Объясните причину этих изменений.

39. Какие из возможных путей превращения ацетил-КоА тормозятся и какие ускоряются при сахарном диабете? Объясните причину этих изменений.

40. Составьте схему взаимосвязи углеводного и жирового обменов в организме.

Литература:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 313-317.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Я. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 403-408.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С.

275-276, 289-295.

4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское информационное агентство, 1998. – С. 283-289, 295-299.

5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986. – С. 270Лекции.

Тема 8. АЗОТСОДЕРЖАЩИЕ СОЕДИНЕНИЯ ПИЩИ.

ОБЩИЕ ПУТИ ОБМЕНА АМИНОКИСЛОТ.

ПУТИ ОБЕЗВРЕЖИВАНИЯ АММИАКА.

Вопросы для самоконтроля.

1. Что такое азотистый баланс? Назовите виды азотистого баланса.

2. Назовите условия, определяющие биологическую ценность белков.

3. Назовите заменимые и незаменимые аминокислоты.

4. Что представляют собой глюко- и кетогенные аминокислоты?

5. Назовите кетогенные аминокислоты.

6. Назовите аминокислоты, являющиеся одновременно глюко- и кетогенными.

7. Напишите структурные формулы незаменимых аминокислот.

8. Напишите структурные формулы условно заменимых аминокислот.

9. Напишите структурные формулы заменимых аминокислот.

10. Что такое «резервные» белки организма? Какие белки можно рассматривать как «резервные»?

11. Напишите продукты гидролиза белков, всасывающиеся из кишечника в кровь.

12. Назовите аминокислоты, подвергающиеся гниению в кишечнике.

13. Назовите продукты гниения фенилаланина, тирозина, триптофана, лизина, орнитина, цистеина и метионина. Напишите структурные формулы этих продуктов.

14. Где в организме происходит обезвреживание продуктов гниения аминокислот? Как выделяются продукты обезвреживания из организма?

15. Что представляют собой ФАФС и УДГФК? Как продукты гниения обезвреживаются этими соединениями?

16. Что такое дезаминирование? Назовите виды дезаминирования аминокислот.

17. Назовите вид дезаминирования аминокислот, преобладающий в тканях животных и человека. Напишите этот процесс.

18. Какая из аминокислот подвергается окислительному дезаминированию с наибольшей скоростью?

19. Что представляет собой трансаминирование?

20. Назовите ферменты, осуществляющие процесс трансаминирования. К какому классу ферментов они относятся?

21. Назовите кофермент, необходимый для осуществления трансаминирования.

22. Напишите процесс трансаминирования с участием соответствующего кофермента.

23. Что представляет собой трансдезаминирование?

24. Напишите процесс трансдезаминирования аспарагиновой кислоты.

Назовите ферменты, катализирующие этот процесс.

25. Напишите процесс трансдезаминирования аланина. Назовите ферменты и коферменты, катализирующие этот процесс.

26. Что представляет собой восстановительное аминирование?

27. Назовите аминокислоты, синтезируемые путем восстановительного аминирования.

28. Напишите процесс восстановительного аминирования пировиноградной, альфа-кетоглутаровой и щавелевоуксусной кислот.

29. Напишите процесс декарбоксилирования аминокислот. Назовите продукты, образующиеся при этом процессе.

30. Укажите судьбу продуктов декарбоксилирования аминокислот.

31. Напишите процесс декарбоксилирования гистидина и триптофана.

Назовите образовавшиеся при этом продукты.

32. Укажите физиологическую роль продуктов декарбоксилирования гистидина и триптофана.

33. Напишите процесс декарбоксилирования глутаминовой и аспарагиновой аминокислот. Назовите образовавшиеся при этом продукты.

34. Укажите физиологическую роль продуктов декарбоксилирования глутаминовой и аспарагиновой аминокислот.

35. Назовите конечные продукты распада аминокислот в организме животных и человека.

36. Назовите пути обезвреживания аммиака в организме.

37. Укажите основной путь обезвреживания аммиака в организме.

38. Назовите аминокислоты, участвующие в обезвреживании аммиака.

39. Назовите органы, в которых осуществляется процесс синтеза мочевины.

40. Напишите в формулах процесс синтеза мочевины.

41. Назовите ферменты, катализирующие процесс образования мочевины.

42. Укажите этапы фиксации аммиака, образующегося при дезаминировании аминокислот.

43. Напишите схему орнитинового цикла. Покажите на схеме места возможных метаболических блоков.

44. Сколько молекул аммиака обезвреживается в цикле мочевины при синтезе 1 моля мочевины?

45. Сколько молекул аммиака затрачивается в орнитиновом цикле при синтезе одной молекулы мочевины?

46. Объясните возможный механизм токсического действия аммиака на клетки головного мозга.

47. Укажите взаимосвязь цикла мочевины и цикла трикарбоновых кислот.

48. Напишите процесс синтеза глутамина.

49. Напишите процесс образования аспарагина.

50. Назовите фермент, катализирующий образование глутамина.

51. Назовите органы, в которых аммиак обезвреживается путем образования амидов.

52. Напишите процесс гидролиза амидов.

53. Назовите фермент, катализирующий гидролитическое расщепление глутамина.

54. Напишите путь обезвреживания аммиака, преобладающий в почках.

55. Напишите реакцию образования иона аммония. Какова его роль в сохранении щелочных резервов крови?

Литература:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 322-354.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Я. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 409-451.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С.

303-323.

4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское информационное агентство, 1998. – С. 303-322.

5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986. – С. 178Лекции.

Лабораторный практикум.

1. Строев Е.А., Макарова В.Г. Практикум по биологической химии. – М.:

Высшая школа, 1986 г. – С. 42-43. Лабораторная работа № 8а.

Тема 9. ИНДИВИДУАЛЬНЫЕ ПУТИ ОБМЕНА

АМИНОКИСЛОТ.

Вопросы для самоконтроля.

1. Напишите формулы глицина и аланина.

2. Из каких аминокислот в организме человека и животных образуется глицин?

3. Напишите процесс образования глицина.

4. Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых необходим глицин.

5. Напишите в формулах синтез креатина.

6. Напишите процесс превращения креатина в креатинфосфат.

7. Укажите органы, в которых протекает синтез креатина и креатинфосфата.

8. Укажите биологическое значение креатина и креатинфосфата.

9. Напишите процесс образования дельта-аминолевулиновой кислоты.

10. Назовите фермент, катализирующий синтез дельтааминолевулиновой кислоты. Назовите кофермент этого фермента.

11. Назовите соединение, являющееся предшественником серина в организме.

12. Напишите процесс образования серина.

13. Назовите и напишите формулы одноуглеродных фрагментов, образующихся из серина.

14. Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых необходим метильный радикал.

15. Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых необходим метиленовый радикал.

16. Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых необходим формильный радикал.

17. Напишите формулы цистеина и метионина.

18. Напишите процесс превращения метионина в цистеин.

19. Назовите ферменты, катализирующие этот процесс. Назовите коферменты ферментов, катализирующих превращение метионина в цистеин.

20. Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых необходим метионин.

21. Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых необходим цистеин.

22. Укажите значение цистеина для формирования белковой молекулы.

23. Напишите процесс образования таурина. Для чего он используется в организме?

24. Напишите формулы триптофана и гистидина.

25. Назовите биологически активные вещества, которые синтезируются из триптофана.

26. Напишите процесс образования никотинамида из триптофана.

Напишите синтез серотонина из триптофана.

27.

Напишите синтез мелатонина из триптофана.

28.

Напишите процесс превращения гистидина в гистамин.

29.

Напишите формулы фенилаланина и тирозина.

30.

Напишите процесс превращения фенилаланина и тирозина в 31.

фумаровую и ацетоуксусную кислоты.

32. Напишите синтез адреналина.

33. Напишите синтез тироксина.

34. Нарисуйте схему превращения тирозина в меланин.

35. Нарисуйте схему обмена фенилаланина и тирозина.

36. Укажите на схеме места возможных генетически обусловленных блоков.

37. Назовите генетический дефект, приводящий к развитию фенилкетонурии.

38. Назовите лабораторно-диагностические признаки фенилкетонурии, клинические проявления этого дефекта.

39. Укажите на схеме обмена фенилаланина и тирозина локализацию генетического дефекта, приводящего к развитию тирозиноза.

40. Какой режим питания следует рекомендовать при фенилкетонурии и тирозинозе?

41. Назовите локализацию генетического дефекта, приводящего к развитию алкаптонурии. Основные диагностические признаки алкаптонурии.

42. Назовите локализацию генетического дефекта, приводящего к развитию альбинизма.

43. Что такое скрининг?

44. Назовите условия для проведения скрининг-программ по выявлению наследственных заболеваний обмена аминокислот.

45. Назовите аминокислоты, являющиеся медиаторами нервной системы.

46. Назовите аминоксидазы, являющиеся фармакологическими препаратами.

47. Назовите ингибиторы аминоксидаз, используемые как фармакологические препараты.

48. Перечислите биологически активные вещества, для синтеза которых необходима глутаминовая кислота.

49. Перечислите биологически активные вещества, для синтеза которых необходима аспарагиновая кислота.

50. Назовите аминокислоты, используемые как лекарственные препараты.

51. Назовите препараты гидролизатов белка, используемые для парентерального питания.

Литература:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 354-359.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Я. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 451-468.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С.

323-339.

4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское информационное агентство, 1998. – С. 323-339.

5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986. – С.

285-291.

6. Лекции.

ТЕМЫ, ВЫНОСИМЫЕ НА ВНЕАУДИТОРНОЕ ИЗУЧЕНИЕ.

Тема 1. СТРУКТУРА И СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ.

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ.

Цель изучения темы: уметь использовать знания о физико-химических свойствах, строении классификации аминокислот для объяснения свойств и функции белков.

Основные вопросы темы:

1. Какие органические соединения называются аминокислотами?

2. Классификация аминокислот по электрохимическим свойствам.

3. Классификация аминокислот по физиологическому значению.

4. Кислотно-основные свойства аминокислот.

5. Влияние рН среды на ионизацию аминокислот.

6. Стереоизомерия аминокислот.

Основная литература:

1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990г.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Я. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.

4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское информационное агентство, 1998.

5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.

Дополнительная литература:

1. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека. – М.: Мир, 1980 г.

2. Ленинджер А. Основы биохимии. – Мир, 1985 г.

3. Страйер Л. Биохимия. – Мир, 1984 г.

4. Уайт А. и др. Основы биохимии. – Мир, 1981 г.

Вопросы для самоподготовки.

1. Перечислите аминокислоты, участвующие в построении белков всех видов живых существ.

2. Напишите общую формулу альфа-аминокислоты.

3. Назовите форму стереоизомера альфа-аминокислот, участвующую в построении белковой молекулы.

4. Классификация аминокислот по свойствам радикалов.

5. Напишите формулы алифатических незамещённых аминокислот (моноамино-монокарбоновых).

6. Напишите формулы алифатических замещённых гидроксиаминокислот.

7. Напишите формулы алифатических замещённых тиоаминокислот.

8. Напишите формулы алифатических замещённых карбоксиаминокислот (моноаминодикарбоновых).

9. Напишите формулы алифатических замещённых диаминокислот (диаминомонокарбоновых).

10. Напишите формулы ароматических аминокислот.

11. Напишите формулы гетероциклических аминокислот.

12. Напишите формулы циклических аминокислот.

13. Напишите 3 (нестандартные) редкие аминокислоты, встречающиеся в структуре белковой молекулы.

14. На какие 3 группы делятся аминокислоты по полярности их радикала?

15. Напишите формулы аминокислот с неполярными радикалами.

16. Напишите формулы аминокислот с полярными радикалами.

17. Напишите формулы аминокислот с отрицательно заряженными радикалами.

18. Напишите формулы аминокислот с положительно заряженными радикалами.

19. Назовите аминокислоты, применяемые как лекарственные препараты.

20. Укажите связь, при помощи которой могут ковалентно связываться аминокислоты между собой.

21. Какие структуры называются пептидами.

Задачи и упражнения для самоподготовки.

1. Что является основной структурной единицей белка?

2. Сколько аминокислот участвует в построении белков всех видов – от бактерии до человека?

3. Что в структуре альфа-аминокислоты обуславливает их химическую индивидуальность?

4. Напишите структурные формулы моноаминомонокарбоновых аминокислот.

5. Напишите структурные формулы диаминомонокарбоновых аминокислот.

6. Напишите структурные формулы моноаминодикарбоновых аминокислот.

7. Как заряжаются в водном растворе моноаминомонокарбоновые кислоты при нейтральном значении рН?

8. Как заряжаются в водном растворе моноаминодикарбоновые кислоты при нейтральном значении рН?

9. Как заряжаются в водном растворе диаминомонокарбоновые кислоты при нейтральном значении рН?

10. Напишите формулы ала, вал, сер, в виде иона в нейтральной кислой и основной средах.

11. Напишите формулу арг в виде иона в нейтральной, кислой и основной средах.

12. Смесь аминокислот глицина, серина, глутаминовой кислоты, лизина, гистидина разделяли методом электрофореза на бумаге в буфере с рН=7. Какие из этих аминокислот будут двигаться к аноду, катоду, останутся на месте.

13. Напишите реакцию взаимодействия: а) цистеина и треонина, б) серина и триптофана. Назовите полученные дипептиды.

14. Напишите формулу трипептида, у которого резко преобладают кислые свойства.

15. Напишите формулу трипептида, у которого резко преобладают основные свойства.

16. Напишите формулу трипептида, у которого выражены неполярные свойства свойства.

17. Дипептиды карнозин (бета-аланил-гистидин) и ансерин (бетааланил-1-метилгистидин) принимают участие в восстановлении работоспособности утомлённого мышечного волокна, стабилизирует активность многих ферментов. Напишите формулы этих дипептидов.

18. Пептид глутатион (гамма-глутамил-цистеинил-глицин) образует с металлами комплексы и предохраняет белок от ядовитого действия металла. Напишите формулы пептида. Какая функциональная группа пептида участвует в образовании комплекса с металлом.

–  –  –

Цель изучения темы: уметь использовать знания о структуре и функциональном многообразии белков, об изменении белкового состава органов и тканей для объяснения нормального функционирования организма.

Основные вопросы темы.

1. Первичная структура полипептидной цепи.

2. Понятия о конформации полипептидной цепи (нативная конформация).

3. Вторичная структура полипептидной цепи.

4. Третичная структура. Связи, стабилизирующие третичную структуру.

5. Четвертичная структура.

6. Денатурация белков.

7. Классификация белков по составу и функции.

Основная литература:

1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990 г.

2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998 г.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское информационное агентство, 1998 г.

4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.

5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.

Дополнительная литература:

1. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека. – М.: Мир, 1980 г.

2. Ленинджер А. Основы биохимии. – Мир, 1985 г.

3. Страйер Л. Биохимия. – Мир, 1984 г.

4. Уайт А. И др. Основы биохимии. – Мир, 1981 г.

Вопросы для самоподготовки.

1. Дайте определение понятию «первичная структура» полипептидной цепи.

2. Назовите связь, стабилизирующую первичную структуру полипептидной цепи.

3. Перечислите закономерности установленные при расшифровке первичной структуры белка.

4. Что представляет собой взаимозаменяемые аминокислоты?

5. Напишите попарно формулы взаимозаменяемых аминокислот.

6. Что представляет собой вторичная структура полипептидной цепи?

7. Какие связи обеспечивают стабильность вторичной структуры полипептидной цепи.

8. Назовите формы вторичной структуры, встречающиеся в природных белках.

9. Охарактеризуйте конформацию белковой молекулы, называемую альфа-спираль.

10. Охарактеризуйте конформацию белковой молекулы, называемую структура.

11. Дайте определение понятия «третичная структура» полипептидной цепи.

12. Перечислите связи, участвующие в формировании третичной структуры.

13. Назовите закономерности, характерные для третичной структуры полипептидной цепи.

14. Дайте определение понятия «четвертичная структура»

полипептидной цепи.

15. Назовите связи, стабилизирующие четвертичную структуру белка.

16. Что такое протомер?

17. Дайте определение субъединице белковой молекулы.

18. Перечислите основные функции белков в организме.

19. Назовите основные признаки белков, лежащие в основе классификации.

20. Что понимают под денатурацией белков?

21. Перечислите виды денатурации белков.

22. Назовите факторы обратимой денатурации, применяющиеся в медицине.

23. Назовите факторы необратимой денатурации, применяющиеся в медицине.

–  –  –

Цель изучения темы: уметь использовать современные представления о химической природе и структуре ферментов, знания о взаимосвязи между структурой и свойствами ферментов, для объяснения влияния лекарственных препаратов на метаболизм.

Основные вопросы темы.

1. Характеристика ферментов как биологических катализаторов.

2. Химическая природа ферментов.

3. Активные центры ферментов.

4. Множественные формы ферментов.

5. Специфичность ферментов.

6. Активность ферментов

Основная литература:

1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990 г.

2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998 г.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское информационное агентство, 1998 г.

4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.

5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.

Дополнительная литература:

1. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека. – М.: Мир, 1980 г.

2. Ленинджер А. Основы биохимии. – Мир, 1985 г.

3. Страйер Л. Биохимия. – Мир, 1984 г.

4. Уайт А. И др. Основы биохимии. – Мир, 1981 г.

Вопросы для самоподготовки:

1. Как называют специализированные белки, обладающие каталитической активностью?

2. Какова биологическая роль ферментов?

3. Приведите доказательства белковой природы ферментов.

4. Назовите общие признаки, присущие биологическим и неорганическим катализаторам.

5. Назовите признаки фермента, принципиально отличающие его от небиологических катализаторов.

6. Составьте энергетическую диаграмму химической реакции без катализатора и в его присутствии, показав средний энергетический уровень молекул вступивших в реакцию и образующихся в результате реакции, и значение энергии активации неферментных реакций А+В-С и ферментной реакции. Сделайте вывод о том, каким образом ферменты повышают скорость химической реакции.

7. Приведите пример ферментов, обладающих абсолютной субстратной специфичностью действия.

8. Приведите пример ферментов, обладающих относительной субстратной специфичностью действия.

9. Приведите пример ферментов, обладающих стереохимической субстратной специфичностью действия.

10. На какие группы по строению делятся ферменты.

11. Приведите примеры простых ферментов.

12. Приведите примеры сложных ферментов.

13. Из каких двух частей состоит молекула сложного фермента?

14. Как называется природный комплекс белкового и небелкового компонента фермента?

15. Как называется белковая часть холофермента?

16. Перечислите основные функции апофермента в катализе.

17. Как называется небелковая часть холофермента, прочно связанная с апоферментом?

18. Как называется небелковая часть холофермента, непрочно связанная с апоферментом?

19. Из приведённых соединений назовите кофакторы ферментов:

аминокислоты, витамины, гормоны, ионы металлов, полисахариды.

20. На какие группы делятся кофакторы?

21. Приведите примеры металлозависимых ферментов.

22. Какова роль иона металла в каталитической активности ферментов?

23. Назовите коферменты являющиеся активными формами витаминов.

24. Перечислите функции коферментов.

25. Как называются ферменты, которые существуют не менее чем в двух молекулярных формах, встречающихся в одной и той же ткани?

26. Сколько изоформ образует лактатдегидрогеназа?

27. Как построена каждая из изоформ лактатдегидрогеназы?

28. Каким методом различить изоформы лактатдегидрогеназы?

29. Как различаются изоформы по своей каталитической активности?

30. Какими факторами определяется распространение изоформ фермента в различных тканях и органах?

31. Каковы структурные особенности строения ферментов?

32. На уровне какой структуры белка образуется активный центр фермента?

33. Какие основные закономерности можно отметить в строении активного центра?

34. Какие радикалы наиболее часто входят в активный центр?

35. Какие функциональные группы наиболее часто входят в состав активного центра?

36. Назовите активные центры ферментов.

37. Какую функцию выполняет субстратный центр фермента?

Какую функцию выполняет каталитический центр фермента?

38.

Какую функцию выполняет аллостерический центр фермента?

39.

Назовите гипотезы, объясняющие механизм действия фермента?

40.

В чём сущность гипотезы «индуцированного соответствия»?

41.

Что такое удельная активность ферментов?

42.

Что понимают под числом оборотов фермента?

43.

Каково диагностическое определение активности ферментов в 44.

биологических жидкостях?

45. Что принято за единицу активности фермента?

Задачи и упражнения для самоподготовки.

1. Укажите биологическую роль ферментов в организме.

2. Назовите общие признаки, присущие биологическим и неорганическим катализаторам.

3. Перечислите признаки отличающие ферменты от неорганических катализаторов.

4. Назовите виды специфичности ферментов.

5. Охарактеризуйте понятие «абсолютная специфичность». Приведите пример.

6. Охарактеризуйте относительную специфичность фермента.

Приведите пример.

7. Охарактеризуйте понятие «стереоспецифичность фермента».

Приведите пример.

8. Классификация ферментов по структуре.

9. Из каких частей состоит молекула сложного фермента?

10. Как называется природный комплекс белкового и небелкового компонента фермента?

11. Как называется белковая часть сложного фермента?

12. Как называется небелковая часть сложного фермента?

13. Назовите основные функции белковой части фермента.

14. Укажите основные функции небелковой части фермента.

15. Назовите соединения, которые выполняют роль небелковой части фермента.

16. Назовите активный центр фермента, ответственный за приём субстрата:

1) каталитический;

2) субстратный;

3) аллостерический.

17. Назовите вид специфичности присущей пепсину:

1) абсолютная специфичность;

2) групповая специфичность;

3) стереохимическая специфичность.

18. Какой вид специфичности характерен для химотрипсина?

1) индивидуальная специфичность;

2) индивидуальная групповая специфичность;

3) относительная групповая специфичность;

4) стереохимическая специфичность.

19. Если кофактор прочно связан с белковой фермента, то в этом случае его называют:

1) холофермент;

2) апофермент;

3) кофермент;

4) простетическая группа.

20. Кофактор ферментов:

1) контролирует специфичность присоединения субстрата;

2) выполняет каталитическую функцию;

3) регулирует активность фермента.

21. Назовите тип специфичности, присущий уреазе:

1) относительная групповая специфичность

2) абсолютная групповая специфичность

3) абсолютная индивидуальная специфичность

4) стереохимическая специфичность

22. Выделите свойства присущие ферментам:

1) способны проникать через полупроницаемые мембраны;

2) при высоких температурах теряют активность;

3) при низких температурах теряют активность;

4) ионы тяжёлых металлов не влияют на активность ферментов;

5) при многократном оттаивании и замораживании теряют свою активность.

23. Активный центр формируется 1 ( ) числа аминокислотных остатков содержащих 2 ( ) функциональные группы. Радикалы аминокислот находятся на 3 ( ) расстоянии друг от друга в полипептидной цепи.

По трёхмерной пространственной структуре активный центр является 4 ( ) и окончательно формируется в 5 ( ):

1) ограниченного числа;

2) большого числа;

3) одинаковые функциональные группы;

4) различные функциональные группы;

5) близком расстоянии;

6) удалённом расстоянии;

7) впадиной;

8) выступом;

9) в ходе катализа;

10) в процессе синтеза фермента.

24. Фермент содержащий кофактор называется 1 ________, а белковая часть фермента 2 _______.

25. Взаимодействие апофермента с коферментом 1 ( ). Прочно связанный кофермент с апоферментом называется 2 ( ).

1) неспецифично;

2) специфично;

3) кофактор;

4) простетическая группа.

Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения материала.

1. Ферменты как биологические катализаторы.

2. Значение ферментов для жизнедеятельности клетки и организма в целом.

3. Сходство и отличие биологических и небиологических катализаторов.

4. Специфичность ферментов. Виды специфичности ферментов.

5. Активность ферментов как катализаторов. Принцип измерения активности ферментов.

6. Химический состав ферментов.

7. Функции белковой и небелковой части ферментов.

8. Активные центры ферментов.

9. Изоферменты. Клиническое значение определения активности изоферментов.

10. Гипотеза «предсуществующего» соответствия структур фермента и субстрата.

11. Гипотеза «индуцированного» соответствия.

12. Активный центр фермента, ответственный за каталитическую реакцию называется:

1) каталитическим;

2) субстратным;

3) аллостерическим.

13. Кофактор фермента это 1 ( ) выполняет функции 2 ( ), 3 ( ) и 4 ( ).

14. Укажите соответствие:

Вид специфичности: Фермент:

1) абсолютная; а) пепсин;

2) групповая; б) фумараза;

3) стереоспецифичность. в) уреаза.

15. Природный комплекс белкового и небелкового компонентов фермента называется:

1) холоферментом;

2) апоферментом;

3) коферментом;

4) кофактором.

16. Найдите ошибки в трактовке функций апофермента фермента:

1) перенос химических групп;

2) контроль специфичности присоединения субстрата;

3) разрыв химических связей;

4) контроль каталитической активности.

17. Укажите соответствие:

1) сформулировано представление о а) Нортроп;

предсуществующем соответствии б) Варбург;

активного центра фермента и субстрата; в) Михаэлис;

2) сформулировано представление об г) Ментен;

индуцированном соответствии д) Кошланд;

активного центра фермента и субстрата. е) Фишер.

18. Если два фермента имеют разные апоферменты, но одинаковые небелковые группы то:

1) такие ферменты обладают разной специфичностью;

2) такие ферменты обладают одинаковой специфичностью;

3) катализируют одну и ту же реакцию;

4) катализируют разные реакции.

19. В какую сторону преимущественно будет протекать реакция?

–  –  –

Цель изучения темы: Уметь использовать знания о химической природе и структуре, о взаимосвязи между структурой и свойствами ферментов, о принципе кооперативности действия ферментов в живой клетке.

Основные вопросы темы:

1. Взаимодействия фермента и субстрата.

2. Факторы, влияющие на скорость ферментативной реакции.

3. Влияние концентрации субстрата на скорость ферментативной реакции.

4. Влияние концентрации фермента.

5. Влияние температуры на скорость реакции.

6. Влияние рН среды на скорость реакции.

Основная литература:

1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990 г.

2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998 г.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское информационное агентство, 1998 г.

4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.

5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.

Дополнительная литература:

1. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека. – М.: Мир, 1980 г.

2. Ленинджер А. Основы биохимии. – Мир, 1985 г.

3. Страйер Л. Биохимия. – Мир, 1984 г.

4. Уайт А. И др. Основы биохимии. – Мир, 1981 г.

Вопросы для самоподготовки.

1. Перечислите факторы, влияющие на скорость ферментативной реакции.

2. Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от температуры.

3. Что такое температурный оптимум ферментов?

4. Чему равен температурный оптимум для большинства ферментов человеческого организма?

5. Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от рН среды.

6. Что такое оптимум рН фермента?

7. Какой оптимум рН: а) амилазы слюны, б) пепсина, в) химотрипсина?

8. Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации фермента.

9. Напишите математическое выражение зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата.

10. Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата.

11. Что такое константа Михаэлиса? Какие свойства фермента характеризуются константой Михаэлиса?

12. Какой вид принимает уравнение Михаэлиса-Ментен при очень низкой концентрации субстрата?

13. Какой вид принимает уравнение Михаэлиса-Ментен при высоких концентрациях субстрата?

14. Нарисуйте график Лейнуивера-Берка зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата.

15. Чему равна величина, отсекаемая на оси ординат, при построении графика Лейнуивера-Берка?

16. Чему равна величина, отсекаемая на оси абсцисс, при построении графика Леинуивера-Берка?

17. Какие принципы положены в основу классификации ферментов?

18. Перечислите 6 классов ферментов.

19. Какой тип реакций катализируют оксидоредуктазы?

20. Перечислите подклассы оксидоредуктаз.

21. Какой тип реакций катализируют трансферазы?

22. Перечислите основные подклассы трансфераз.

23. Перечислите основные подклассы лиаз.

24. Какой тип реакций катализируют лиазы?

25. Какой тип реакций катализируют лигазы?

26. Какой тип реакций катализируют изомеразы?

27. Какой тип реакций катализируют гидролазы?

28. Назовите коферменты, которые входят в состав дегидрогеназ.

29. Перечислите основные подклассы гидролаз.

30. Какую функцию выполняют коферменты дегидрогеназ?

31. Назовите витамин, активной формой которого является НАД.

32. Перечислите функциональные группы, которые окисляют (дегидрируют) НАД-зависимые дегидрогеназы.

33. Назовите витамин, активной формой которого является ФАД.

34. Перечислите функциональные группы, которые дегидрируют ФАДзависимые дегидрогеназы.

35. Перечислите, что указывается в названии фермента, согласно правилам Комиссии по ферментам международного биохимического союза.

Задачи и упражнения для самоподготовки.

1. Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата.

2. Скорость ферментативной реакции в зависимости от концентрации субстрата на графике Михаэлиса-Ментена может в виде прямой линии, когда:

1) концентрация субстрата очень мала;

2) концентрация субстрата очень большая;

3) концентрация субстрата лежит в области значения константы Михаэлиса.

3. Графическая зависимость скорости химической реакции от концентрации субстрата для нерегуляторных ферментов выражается в виде:

1) гиперболы;

2) сигмоидной кривой;

3) прямой линии.

4. Отметьте цифрой отрезок, который соответствует на графике Кm.

1 2 3 4 [s]

5. Какой вид 1,2 или 3 принимает уравнение Михаэлиса-Ментен при очень высоких концентрациях субстрата?

–  –  –

Цель изучения темы: уметь использовать знания о химической природе и структуре ферментов, о взаимосвязи между структурой и свойствами ферментов, о регуляции активности ферментов и применять для объяснения влияния лекарственных препаратов на метаболизм.

Основные вопросы темы:

1. Ингибирование ферментов. Виды ингибирования.

2. Активация ферментов.

3. Механизм действия ингибиторов ферментов.

4. Аллостерическая регуляция активности ферментов.

5. Регуляция активности ферментов путем химической модификации.

6. Применение активаторов в медицине.

Основная литература.

1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990 г.

2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998 г.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское информационное агентство, 1998 г.

4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.

5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.

Дополнительная литература.

1. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека. – М.: Мир, 1980 г.

2. Ленинджер А. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985.

3. Страйер Л. Биохимия. – М: Мир, 1984 г.

4. Уайт А. и др. Основы биохимии. – М.: Мир, 1981.

Вопросы для самоподготовки.

1. Назовите свойство ферментов, которое позволяет контролировать скорость реакции.

2. Какие вещества называются модификаторами активности ферментов?

3. Какие вещества называют ингибиторами ферментов.

4. Назовите общие признаки, которые характеризуют ингибиторы.

5. Назовите основные типы ингибиторов, на которые они делятся по механизму действия.

6. Дайте определение необратимому ингибированию ферментов.

7. Приведите примеры веществ, являющихся необратимыми ингибиторами ферментов.

8. Дайте определение обратимому ингибированию ферментов.

9. Перечислите виды обратимых ингибиторов.

10. Дайте определение конкурентному ингибированию ферментов.

11. Как изменяется константа Михаэлиса и максимальная скорость ферментативной реакции при конкурентном ингибировании?

12. Дайте определение неконкурентному ингибированию ферментов.

13. Как изменяется константа Михаэлиса и максимальная скорость ферментативной реакции при неконкурентном ингибировании?

14. Дайте определение аллостерической регуляции активности ферментов.

15. Объясните механизм регуляции активности ферментов по типу аллостерической модификации.

16. Какие регуляторные ферменты называются гомотропными?

17. Какие регуляторные ферменты называются гетеротропными?

18. Нарисуйте график зависимости между концентрацией субстрата и скоростью реакции, катализируемой регуляторными ферментами.

19. Перечислите виды регуляции активности ферментов.

20. Механизм регуляции активности ферментов по типу химической модификации.

21. Механизм регуляции активности ферментов частичным протеолизом.

22. Механизм регуляции активности ферментов путем фосфорилирования-дефосфорилирования.

23. Назовите возможные механизмы активирующего действия ионов металлов.

Задачи и упражнения для самоподготовки.

1. Какие вещества называются модификаторами активности ферментов?

2. Приведите примеры веществ, являющихся модификаторами ферментов.

3. Активация ферментов ионами металлов.

4. Коферменты как активаторы ферментов, роль витаминов в образовании и функционировании коферментов.

5. Перечислите основные типы ингибиторов.

6. Приведите пример необратимого ингибирования ферментов.

7. Приведите примеры веществ, являющихся конкурентными ингибиторами.

8. Нарисуйте график Михаэлиса-Ментен для конкурентного ингибирования.

9. Нарисуйте график Лайнуивера-Берка для конкурентного ингибирования.

10. Приведите примеры действия лекарственных веществ как конкурентных ингибиторов.

11. Дайте характеристику неконкурентным ингибиторам ферментов.

12. Нарисуйте график Михаэлиса-Ментен для неконкурентного ингибирования.

13. Нарисуйте график Лайнуивера-Берка для неконкурентного ингибирования.

14. Приведите примеры веществ, являющихся неконкурентными ингибиторами.

15. Нарисуйте схему регуляции активности ферментов по принципу прямой положительной связи.

16. Нарисуйте схему регуляции активности ферментов по принципу обратной отрицательной связи.

17. Нарисуйте график зависимости между концентрацией субстрата и скоростью реакции, катализируемой регуляторными ферментами.

18. Регуляция активности ферментов может осуществляться:

1. белковыми ингибиторами;

2. частичным протеолизом;

3. присоединением ионов металлов.

19. Перечислите характерные особенности аллостерических ферментов:

1. локализация в начале метаболического пути;

2. локализация в конце метаболического пути;

3. при связывании с субстратом проявляет кооперативность действия;

4. является мультимером;

5. является олигомером.

20. Для какого вида ингибирования характерно уменьшение Vmax при неизменной величине Km?

1. обратимое конкурентное;

2. обратимое неконкурентное;

3. необратимое.

21. Назовите вид ингибирования:

E-SH + Ag E-S-Ag + H+

1. необратимое;

2. обратимое неконкурентное;

3. обратимое конкурентное.

22. Салицилат ингибирует каталитическое действие глутаматдегидрогеназы. Определите, является ли ингибирование конкурентным (1) или неконкурентным (2).

Концентрация субстрата, Мм 1,5 2,0 3,0 4,0 8,0 16,0

Скорость образования продукта:

- в присутствии салицилата 0,21 0,25 0,28 0,33 0,44 0,45

- в отсутствии салицилата 0,08 0,10 0,12 0,13 0,16 0,18

–  –  –

Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения материала.

1. Ингибирование ферментов. Виды ингибирования.

2. Дайте определение необратимому ингибированию ферментов.

3. Дайте определение обратимому ингибированию ферментов.

4. Какое ингибирование называется конкурентным?

5. Нарисуйте графики Михаэлиса-Ментен и Лайнуивера-Берка для конкурентного ингибирования.

6. Какое ингибирование называется неконкурентным?

7. Нарисуйте графики Михаэлиса-Ментен и Лайнуивера-Берка для неконкурентного ингибирования.

8. Как изменяется константа Михаэлиса и максимальная скорость при конкурентном ингибировании? Объясните.

9. Как изменяется константа Михаэлиса и максимальная скорость при неконкурентном ингибировании? Объясните.

10. Активация ферментов ионами металлов.

11. Коферменты как активаторы ферментов, роль витаминов в образовании и функционировании коферментов.

12. Какие ферменты называются регуляторными?

13. Нарисуйте график зависимости между концентрацией субстрата и скоростью реакции для регуляторного фермента.

14. Объясните механизм регуляции ферментов по типу аллостерической модификации.

15. Активация ферментов путем их химической модификации.

16. Активация ферментов путем частичного протеолиза.

17. Укажите соответствие:

1. Константа Михаэлиса а) обратимое конкурентное;

увеличивается, максимальная б) обратимое неконкурентное;

скорость постоянна; в) необратимое конкурентное;

2. Константа Михаэлиса г) необратимое неконкурентное, постоянна, максимальная скорость увеличивается.

18. Если ингибитор ковалентно связывается с функциональными группами фермента, то такой тип ингибирования называют 1_______. Действие ингибитора, поддающееся количественному увеличению концентрации субстрата 2_______ и 3_______.

1. неконкурентное обратимое.

2. обратимое;

3. необратимое;

4. обратимое конкурентное;

5. необратимое конкурентное;

6. необратимое неконкурентное.

19. К какому виду регуляции активности фермента липазы относится следующий механизм?

Липаза + АТФ липаза-фосфат + АДФ.

Липаза-фосфат + Н2О липаза + Фн.

1. аллостерическая модификация;

2. активация частичным протеолизом;

3. гомотропная аллостерическая регуляция;

4. регуляция путем химической модификации;

5. гетеротропная аллостерическая регуляция.

20. Укажите соответствие:

Вещество: Ингибитор:

1. имеющее структурное сходство а) неконкурентный обратимый;

с субстратом; б) конкурентный обратимый;

2. не имеющее структурного в) бесконкурентный;

сходства с субстратом. г) обратимый;

д) необратимый;

е) необратимый, конкурентный;

ж) необратимый неконкурентный.

Тема 6. ПРИМЕНЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ В МЕДИЦИНЕ

И ПРОМЫШЛЕННОСТИ.

Цель изучения темы: уметь использовать знания о структуре и свойствах ферментов для объяснения влияния лекарственных препаратов ферментов на метаболизм и использования их для диагностики и лечения заболеваний.

Основные вопросы темы:

1. Источники для получения ферментов.

2. Использование ферментов в медицинской практике:

а) ферменты как лекарственные препараты;

б) ферменты и диагностика заболеваний.

3. Применение ферментов в народном хозяйстве.

Основная литература:

1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990 г.

2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998 г.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское информационное агентство, 1998 г.

4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.

5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.

Дополнительная литература:

1. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека. – М.: Мир, 1980 г.

2. Ленинджер А. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985. – Т. 1, 3.

3. Страйер Л. Биохимия. – М.: Мир, 1984. – Т. 2, 3.

4. Уайт А. и др. Основы биохимии. – М.: Мир, 1981. – Т. 2.

Вопросы для самоподготовки.

1. Назовите основные источники получения препаратов ферментов.

2. Приведите примеры ферментов, продуцируемых микроорганизмами.

3. Какое направление в создании лекарственных препаратов обусловило возможность использования микроорганизмов в качестве продуцентов?

4. В каком виде применяют ферменты?

5. Дайте определение иммобилизованным ферментам.

6. Перечислите преимущества иммобилизованных ферментов.

7. Назовите два типа создания иммобилизованных ферментов.

8. Перечислите вещества, используемые в качестве адсорбентов.

9. Перечислите группы препаратов ферментов, на которые их можно разделить по использованию в медицине.

10. Приведите примеры использования веществ, являющихся кофакторами ферментов, как лекарственных препаратов.

11. Приведите примеры использования ингибиторов ферментов как лекарственных препаратов.

12. Приведите примеры использования препаратов ферментов в промышленности.

13. Приведите примеры использования препаратов ферментов в сельском хозяйстве.

Задачи и упражнения для самоподготовки.

1. Составьте схему выделения и очистки белков ферментов.

2. Назовите методы определения различных уровней организации белков ферментов.

3. Назовите ферменты, получаемые из слизистой оболочки желудка свиней.

4. Назовите ферменты, получаемые из слизистой оболочки желудка телят и ягнят.

5. Назовите ферменты, получаемые из поджелудочной железы крупного рогатого скота.

6. Назовите ферменты, получаемые из семенников крупного рогатого скота.

7. Назовите ферменты, продуцируемые микроорганизмами.

8. Назовите методы, используемые для иммобилизации ферментов.

9. Назовите препараты ферментов, являющиеся иммобилизованными.

10. Назовите вещества, используемые для иммобилизации ферментов путем ковалентного связывания.

11. Приведите примеры использования ферментов в диагностических целях.

12. Назовите ферменты, используемые для заместительной терапии.

13. Назовите ферменты, используемые в комплексной терапии злокачественных новообразований.

14. Назовите ферменты, назначаемые для лечения гнойных ран.

15. Назовите ферменты, обладающие тромболитическим действием.

16. Назовите ингибиторы ферментов, используемые как лекарственные препараты.

17. Использование кофакторов ферментов в качестве лекарственных препаратов.

18. Приведите примеры использования ферментов в пищевой промышленности.

19. Приведите примеры использования ферментов в сельском хозяйстве.

20. Приведите примеры использования ферментов в кожевенном производстве.

21. Назовите ферменты, используемые для промышленного синтеза ряда гормональных препаратов.

Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения материала.

1. Укажите основные источники получения ферментов.

2. Приведите примеры ферментов, получаемых:

а) из слизистой оболочки желудка свиней;

б) из слизистой оболочки желудка телят и ягнят;

в) из поджелудочной железы крупного рогатого скота;

г) из семенников крупного рогатого скота.

3. Приведите примеры ферментов, продуцируемых микроорганизмами.

4. Какие ферменты называют иммобилизованными?

5. Укажите два метода получения иммобилизованных ферментов.

6. Перечислите вещества, используемые в качестве адсорбентов для получения иммобилизованных ферментов.

7. Укажите группы ферментов, на которые их можно разделить, по использованию их в медицине.

8. Укажите ферменты, применяемые для заместительной терапии.

9. Укажите ферменты, применяемые для лечения гнойных ран.

10. Укажите ферменты, обладающие тромболитическим действием.

11. Укажите ферменты, применяемые для лечения злокачественных новообразований.

12. Укажите препараты, являющиеся ингибиторами ферментов.

13. Назовите кофакторы ферментов, применяемые как лекарственные препараты.

14. Назовите примеры использования ферментов в промышленности.

15. Назовите примеры использования ферментов в сельском хозяйстве.

Тема 7. БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ.

ТКАНЕВОЕ ДЫХАНИЕ.

Цель изучения темы: уметь использовать знания о механизмах тканевого дыхания, основных путях образования субстратов дыхания и механизмах синтеза макроэргических соединений для объяснения физиологии дыхания, его связи с питанием и анализом патологических состояний, возникающих при различных типах гипоксии.

Основные вопросы темы.

1. Особенности биологического окисления, отличающие его от окисления вне организма.

2. Дегидрирование как основной процесс биологического окисления.

3. Тканевое дыхание и субстратное окисление.

4. Дыхательная цепь. Локализация, организация работы.

5. Выделение энергии на этапах переноса электронов.

6. Основные причины нарушения биологического окисления.

7. Окислительное фосфорилирование.

8. Разобщители тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования.

Основная литература.

1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990 г.

2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998 г.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское информационное агентство, 1998 г.

4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.

5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.

Дополнительная литература.

1. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека. – М.: Мир, 1980 г.

2. Ленинджер А. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985.

3. Страйер Л. Биохимия. – М: Мир, 1984 г.

4. Уайт А. и др. Основы биохимии. – М.: Мир, 1981.

Вопросы для самоподготовки.

1. Назовите источник энергии, обеспечивающий биологическую работу для аутотрофных и гетеротрофных организмов.

2. Дайте определение понятию «биологическое окисление».

3. Перечислите продукты, сходные в процессах горения и биологического окисления.

4. Назовите принципиальные различия, по которым отличаются биологическое окисление и горение.

Назовите основную реакцию биологического окисления.

5.

Назовите вспомогательные реакции биологического окисления.

6.

Какой биохимический процесс называют субстратным окислением?

7.

Каково биологическое значение для клетки субстратного окисления?

8.

Какой биохимический процесс называется тканевым дыханием? В 9.

какой органелле клетки он происходит?

10. Что представляет собой дыхательная цепь? Нарисуйте ее схему.

11. Назовите основные участки, составляющие дыхательную цепь.

12. Назовите витамины, необходимые для синтеза небелковых частей ферментов дыхательной цепи.

13. Перечислите коферменты, принимающие участие в тканевом дыхании.

14. Напишите формулу НАД и дайте полное название этого кофермента.

15. Напишите процесс переноса электронов и протонов при помощи НАД.

16. Напишите формулу ФАД и дайте полное название этой простетической группы.

17. Напишите процесс переноса электронов и протонов при помощи ФАД.

18. Напишите процесс переноса электронов и протонов при помощи убихинона.

19. Назовите составные части цитохромов. Объясните их роль в тканевом дыхании.

20. Напишите уравнение реакции переноса электронов с участием цитохромоксидазы.

21. Какое вещество является окончательным акцептором электронов в дыхательной цепи?

22. Как называется комплекс цитохромов а и а3?

23. Назовите конечные продукты тканевого дыхания.

24. В каких случаях при тканевом дыхании возможно образование перекиси водорода; каким образом организм ее обезвреживает?

25. Чем обусловлена и как реализуется в клетке строго определенная последовательность переноса электронов по дыхательной цепи?

26. Как меняется окислительно-восстановительный потенциал редокспар при переходе от субстрата к кислороду?

27. Чему равна общая разность окислительно-восстановительных потенциалов между НАДН и О2, и, соответственно ей, разность свободной энергии?

28. На синтез скольких молекул АТФ хватает энергии, выделяющейся при переносе пары электронов по дыхательной цепи? Сколько АТФ синтезируется в действительности?

29. Какие связи называются макроэргическими?

30. Перечислите известные Вам макроэргические соединения.

31. Напишите структурную формулу АТФ.

Какие виды фосфорилирования есть в организме?

32.

Дайте определение окислительному фосфорилированию.

33.

Дайте определение субстратному фосфорилированию.

34.

В какие виды энергии может превращаться энергия гидролиза АТФ?

35.

Что называется коэффициентом фосфорилирования?

36.

Назовите участки дыхательной цепи, где перенос электронов 37.

сопряжен с синтезом АТФ.

38. Чему равен коэффициент фосфорилирования, если окисление субстрата начинается с НАД-зависимой дегидрогеназы?

39. Чему равен коэффициент фосфорилирования, если окисление субстрата начинается с ФАД-зависимой дегидрогеназы?

40. Дайте определение понятию «свободное окисление».

41. Каков механизм действия разобщителей тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования.

42. Назовите вещества, которые являются разобщителями тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования.

43. Перечислите основные причины нарушения тканевого дыхания.

44. Назовите вещества, которые являются ингибиторами ферментов тканевого дыхания.

–  –  –

14. Коэффициент фосфорилирования (Р/О) для сукцината равен 2. На каких участках дыхательной цепи происходит сопряжение переноса электронов с фосфорилированием АДФ?

НАД ФАД КоQ цит b цит с цит а цит а3 О2.

–  –  –

Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения материала.

1. Дайте определение понятию «биологическое окисление», «тканевое дыхание».

2. Дайте определение понятию субстратного окисления.

3. Нарисуйте схему дыхательной цепи. Укажите место ее локализации.

4. Назовите участки, из которых состоит дыхательная цепь.

5. Укажите, что является движущей силой переноса электронов и протонов по дыхательной цепи.

6. Назовите участки дыхательной цепи, на которых происходит синтез АТФ.

7. Дайте определение понятию «свободное окисление».

8. Назовите основные причины нарушения тканевого дыхания.

9. Назовите вещества, являющиеся ингибиторами ферментов тканевого дыхания.

10. Назовите вещества, являющиеся разобщителями тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования.

11. Укажите этап тканевого дыхания, который блокируется цианидами:

SH2 НАД ФАД КоQ цит b цит с цит а цит а3 1/2О2.

12. Укажите этап действия ингибитора тканевого дыхания ротенона:

SH2 НАД ФАД КоQ цит b цит с цит а цит а3 1/2О2.

–  –  –

Цель изучения темы: уметь использовать знания о взаимосвязи организмов в природе через потребление энергии, строение фотосинтезирующих структур, механизм фотохимической стадии фотосинтеза.

Основные вопросы темы:

1. Фотосинтезирующие структуры.

2. Стадии фотосинтеза.

3. Механизм световой (фотохимической) стадии фотосинтеза.

4. Механизм темновой стадии фотосинтеза.

5. Фотосинтез и внешняя среда.

Основная литература.

1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990 г.

2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998 г.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское информационное агентство, 1998 г.

4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.

5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.

Дополнительная литература.

1. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека. – М.: Мир, 1980 г.

2. Ленинджер А. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985.

3. Страйер Л. Биохимия. – М: Мир, 1984 г.

4. Уайт А. и др. Основы биохимии. – М.: Мир, 1981.

Вопросы для самоподготовки.

1. Назовите группы живых организмов, на которые они делятся по отношению к источникам энергии.

2. Что является источником энергии для фототрофов?

3. Дайте определение процессу фотосинтеза.

4. Напишите суммарное уравнение процесса фотосинтеза.

5. Перечислите фотосинтезирующие организмы.

6. Назовите вещества, для образования которых фотосинтезирующие клетки используют солнечную энергию.

7. В каких химических формах запасают фотосинтезирующие клетки солнечную энергию?

8. На какие два класса можно подразделить фотосинтезирующие организмы?

9. Назовите донор водорода для фотосинтезирующих организмов, индуцирующих кислород.

10. Назовите основной акцептор водорода для фотосинтезирующих организмов.

11. Назовите органоид, где у растений протекает фотосинтез.

12. Опишите строение хлоропластов.

13. Как называется пузырьковая структура, из которых состоит грана?

14. Назовите элементарную структурную и фотосинтетическую единицу мембран тилакоидов.

15. Объясните, почему процесс фотосинтеза идет в две стадии?

16. Как называют энергетическую стадию?

17. Где она осуществляется в хлоропласте?

18. В каких химических формах запасается солнечная энергия, поглощаемая хлорофиллом? Назовите побочный продукт световой стадии.

19. Как называют метаболическую стадию?

20. Где она осуществляется в хлоропласте?

21. Какие процессы происходят в темновой стадии?

22. Нарисуйте схему взаимосвязи между световой и темновой стадиями.

23. Назовите два типа фотохимических реакционных систем, которые содержатся в мембране тилакоидов.

24. Перечислите пигменты, входящие в состав фотосистем.

25. Назовите фотохимически активный пигмент.

26. Какую функцию выполняют остальные пигменты? Как их называют?

27. Опишите строение светопоглощающего пигмента.

28. Какой частью спектра активируется фотосистема? Чему равна длина волны света?

29. Какой процесс происходит в фотосистеме 1 при поглощении квантов света?

30. Напишите схему этого процесса.

31. Опишите замкнутый циклический транспорт электронов по цепи переносчиков КР+700.

32. Опишите нециклический путь транспорта электрона по цепи переносчиков к НАДФН2.

33. С каким процессом связано возвращение возбужденного электрона?

34. Напишите схему процесса, который идет при поглощении световых квантов фотосистемой II. Как называется этот процесс?

35. Объясните, почему энергия света обращает поток электронов «вспять»? Где?

36. В виде чего аккумулируется часть энергии электронов при переносе от фотосистемы II к фотосистеме I?

37. Опишите механизм фосфорилирования в хлоропластах.

38. Назовите отличительные признаки процесса фосфорилирования в хлоропластах от процесса фосфорилирования в митохондриях.

39. Каким образом используются продукты световой фазы – АТФ и НАДФН2 в темновой стадии фотосинтеза?

40. Какой процесс представляет собой ассимиляция диоксида углерода?

Как он называется?

41. Назовите три основные фазы цикла Кальвина.

42. Напишите схему фотосинтетического цикла образования углеводов.

43. Сколько требуется НАДФН2 и АТФ для синтеза молекулы глюкозы из СО2 в цикле Кальвина?

44. Напишите суммарное уравнение цикла Кальвина.

45. Назовите три типичных растительных углевода, предшественником которых служит глюкоза.

Задачи и упражнения для самоподготовки.

1. Дайте определение процессу фотосинтеза.

2. Назовите органоиды, в которых протекает фотосинтез, их строение.

3. Назовите функциональную фотосинтетическую единицу, содержащую необходимые компоненты для транслокации энергии.

4. Напишите суммарное уравнение фотосинтеза.

5. Назовите стадии, из которых состоит фотосинтез.

6. Напишите схему взаимосвязи между световой и темновой стадиями.

7. Назовите пигменты, входящие в состав фотосистем.

8. Напишите схему процесса, протекающего в фотосистеме I при поглощении квантов света.

9. Опишите механизм фосфорилирования в хлоропластах.

10. Напишите уравнение световой фазы.

11. Напишите уравнение темновой фазы.

12. Назовите три основные фазы цикла Кальвина.

13. Укажите количество молекул НАДФН2 и АТФ, необходимое для синтеза молекулы глюкозы из СО2 в цикле Кальвина.

14. Напишите суммарное уравнение темновой фазы.

15. Процесс преобразования лучистой энергии в химическую с использованием последней в синтезе углеводов из углекислого газа называется _______________________________.

16. Фотосинтез складывается из двух стадий: световой или 1_______ и темновой или 2_______.

1) окислительной;

2) энергетической;

3) метаболической;

4) восстановительной.

17. Световая стадия проходит на 1_______, а темновая стадия проходит 2 _______.

1) в темноте;

2) в воде;

3) на свету;

4) на верху.

18. Энергия света трансформируется на световой стадии в виде 1_______.

1) ФАДН2;

2) НАДФН2;

3) НАДН2;

4) АТФ.

19. Бедные энергией электроны воды переходят в богатые энергией электроны 1_______.

1) ФАДН2;

2) НАДФН2;

3) НАДН2;

4) АТФ.

20. Побочным веществом, образующимся в ходе световой стадии, является 1_______.

1) окись азота;

2) углекислый газ;

3) кислород.

Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения материала.

1. Какой процесс называется фотосинтезом?

2. Назовите общие свойства фотосинтеза и биоокисления.

3. Перечислите отличительные признаки фотосинтеза и биоокисления.

4. Назовите органеллы, в которых протекает фотосинтез.

5. Назовите структурную и функциональную фотосинтетическую единицу.

6. Назовите стадии, из которых состоит фотосинтез.

7. Напишите схему взаимосвязи между стадиями фотосинтеза.

8. Назовите основные компоненты фотосистем.

9. Назовите, какие компоненты дает, расщепляясь, молекула воды.

10. Назовите, сколько квантов света должно быть поглощено на каждую фотосистему.

11. Укажите, в каком направлении движутся электроны в Z-схеме.

12. Назовите, сколько молекул АТФ образуется на каждую пару электронов.

13. Назовите общие признаки фотофосфорилирования и окислительного фосфорилирования.

14. Напишите уравнение световой фазы.

15. Напишите уравнение темновой фазы.

16. Напишите суммарное уравнение фотосинтеза.

17. Назовите конечный продукт темновой фазы.

Тема 9. ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ.

Цель изучения темы: уметь использовать знания о молекулярных механизмах тканевого дыхания, основных путях образования субстратов дыхания и механизмах синтеза макроэргических соединений, аккумулирования энергии в окислительно-восстановительных процессах, регуляции окислительного фосфорилирования, причин и механизмов окислительного фосфорилирования.

Основные вопросы темы.

1. Понятие об экзергических и эндэргических процессах.

2. Макроэргические соединения и роль АТФ в биологических процессах.

3. Окислительное фосфорилирование.

4. Выход энергии в дыхательной цепи.

5. Локализация пунктов фосфорилирования в дыхательной цепи.

6. Механизм сопряжения дыхания и фосфорилирования в митохондриях.

Основная литература:

1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990 г.

2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998 г.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское информационное агентство, 1998 г.

4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.

5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.

Дополнительная литература:

1. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека. – М.: Мир, 1980 г.

2. Ленинджер А. Основы биохимии. – Мир, 1985 г.

3. Страйер Л. Биохимия. – Мир, 1984 г.

4. Уайт А. И др. Основы биохимии. – Мир, 1981 г.

Вопросы для самоподготовки.

1. Дайте определение экзергоническим реакциям.

2. Дайте определение эндергоническим реакциям.

3. Назовите условия при которых возможно протекание экзергонических реакций.

4. Напишите схему сопряжения экзергонических и эндергонических реакций.

5. Назовите соединения, которые являются источником связывающим между собой, процессы идущие с выделением и с потреблением энергии.

Какие соединения называются макроэргическими?

6.

Приведите пример высокоэргических соединений.

7.

Приведите пример низкоэргических соединений.

8.

Какое место занимает АТФ в термодинамической шкале 9.

фосфорилированных соединений?

10. Назовите виды фосфорилирования.

11. Дайте определение окислительному фосфорилированию.

12. Назовите фермент, катализирующий синтез АТФ. Где он локализуется?

13. Назовите процесс, с которым сопряжено окислительное фосфорилирование.

14. Опишите строение АТФ-синтазы.

15. Назовите гипотезы, которые объясняют механизм передачи энергии от процесса переноса электронов по дыхательной цепи процессу синтеза АТФ.

16. Изложите суть гипотезы химического сопряжения.

17. Изложите суть гипотезы конформационного сопряжения.

18. Изложите суть хемиосмотической гипотезы.

19. Какая из этих теорий наиболее точно отражает организующий принцип окислительного фосфорилирования?

20. Перечислите свойства внутренней мембраны митохондрий, которые необходимы для сопряжения переноса электронов с процессом окислительного фосфорилирования.

21. Объясните, каким образом, согласно хемиосмотической гипотезе энергия переноса электронов передается на синтез АТФ.

22. Назовите участки дыхательной цепи, на которых перенос электронов сопряжен с синтезом АТФ.

23. Сколько молекул АТФ образуют митохондрии на каждый атом поглощенного кислорода?

24. Дайте определение понятию «дыхательный контроль».

25. Назовите вещества, которые разобщают процесс переноса электронов в дыхательной цепи и окислительного фосфорилирования.

26. 0бъясните механизм действия разобщителей.

27. 0бъясните механизм действия ионофоров.

28. В чем отличие действия ионофоров от действия разобщителей?

Задачи и упражнения для самоподготовки.

1. 1. Напишите схему сопряжения экзергонических и эндергонических реакций.

2. Приведите пример сопряжения экзергонических реакций с реакцией гидролиза АТФ.

3. Нарисуйте схему сопряжения переноса электронов с синтезом АТФ в свете хемиосмотической гипотезы.

4. Укажите выход АТФ при полном окислении клеточным гомогенатом каждого из ниже следующих субстратов: пирувата, сукцината, альфа-глицерофосфата, аскорбиновой кислоты.

5. Прием внутрь разобщающих агентов вызывает обильное потоотделение и повышение температуры тела. Дайте этому феномену объяснение на молекулярном уровне.

6. 2,4-динитрофенол пытались одно время использовать для борьбы с ожирением. На чем основано его действие?

7. Почему прием разобщающих веществ может привести к смерти?

8. Дициклогексилкарбодиамид (ДЦКД) нарушает потребление кислорода в митохондриях. При добавлении к ингибированным митохондриям 2,4-динитрофенола, потребление кислорода возвращается к нормальному уровню, но синтез АТФ остается постоянным. На какой этап процесса переноса электронов или окислительного фосфорилирования действует ДЦКД?

9. Как изменится интенсивность тканевого дыхания при отсутствии АДФ и Фн в межмембранной жидкости и избытке АТФ в матриксе митохондрии? Объясните причину этого изменения, исходя из основных постулатов хемиосмотической теории механизма окислительного фософорилирования.

10. Олигомицин, связываясь с АТФ-азой, закрывает протонный канал во внутренней мембране митохондрии. Как в этих условиях изменяются процессы окислительного фософорилирования?

11. Описано заболевание, в основе которого лежит нарушение процессов окислительного фосфорилирования и тканевого дыхания.

Какие клинические симптомы наблюдаются при таком заболевании?

Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения материала.

1. 1. Дайте определение окислительному фосфорилированию. Где в клетке происходит этот процесс?

2. Дайте определение субстратному фосфорилированию. Какой процесс мы называем свободным окислением?

3. Приведите пример субстратного фосфорилирования.

4. Каково биологическое значение субстратного фосфорилирования?

5. Назовите точки сопряжения окислительного фосфорилирования и биологического окисления.

6. Сколько молекул АТФ образуется при окислении альфакетоглутаровой кислоты до сукцинилкоэнзима А и янтарной кислоты? Какой вывод можно сделать о локализации в дыхательной цепи точек сопряжения с фосфорилированием АДФ?

7. Сколько молекул АТФ может быть синтезировано в процессе тканевого дыхания на 1 моль субстрата?

8. Сколько молекул АТФ может образоваться в процессе субстратного окисления 1 моль субстрата?

9. Сколько молекул АТФ будет синтезировано при окислении субстрата, если окисление начинается с ФАД-зависимой дегидрогеназы?

10. Сколько молекул АТФ будет синтезировано, если окисление начинается с НАД-зависимой дегидрогеназы?

11. Укажите, какие соединения разобщают тканевое дыхание и окислительное фосфорилирование:

1) аминобарбитал;

2) тироксин;

3) 3.2,4-динитрофенол;

4) ротенон;

5) цианиды;

6) олигомицин;

7) валиномицин.

12. Коэффициент фосфорилирования для аскорбата равен 1. На каких участках дыхательной цепи происходит сопряжение процесса переноса электронов с фосфорилированием АДФ?

НАД 1 ФАД 2 KoQ 3 цит.b 4 цит.с 5 цит.а 6 цит.аз 7 О2

13. Этапы транспорта электронов в дыхательной цепи, сопряженные с фосфорилированием АТФ:

1) субстрат НАД;

2) НАД ФАД;

3) ФАДН2 убихинон;

4) убихинон Н2 цитохром b;

5) цитохром b цитохром с;

6) цитохром с цитохром а;

7) цитохром а цитохром аз;

8) цитохром а3 кислород.

14. Соединения, при добавлении которых к суспензии дышащих митохондрий:

а) перенос электронов в дыхательной цепи происходит;

б) перенос электронов в дыхательной цепи не происходит;

в) фосфорилирование АДФ происходит;

г) фосфорилирование АДФ не происходит.

1) 2,4-динитрофенол (липофильная кислота, мигрирующая через внутреннюю мембрану митохондрий);

2) олигомицин (антибиотик, связывающийся с Fo или F1);

3) валиномицин (ионофор, переносящий K+ из межмембранного пространства в матрикс);

4) нигерицин (ионофор, переносящий Н+ из межмембранного пространства в матрикс, а К+ в обратную сторону).

15. Ионы, переносимые в процессе окислительного фосфорилирования:

а) из цитозоля в матрикс митохондрий;

б) из матрикса митохондрий в цитозоль.

1) АДФ3-; 2) АТФ4-; З) Н2Р04-; 4) Н+.

16. Компоненты АТФ-азного комплекса митохондрий:

а) локализующиеся во внутренней мембране митохондрий;

б) локализующиеся в сферическом выступе на матриксной стороне внутренней мембраны;

в) локализующиеся в стебельке между мембраной и сферическим выступом;

г) содержащие каталитический участок АТФ-азы;

д) регулирующие ток протонов через мембрану;

е) являющиеся протонным каналом АТФ-азы.

3) ингибитор F1.

1) F1; 2) Fo;

17. Форма переноса через внутреннюю мембрану митохондрий:

a) Н+ б) Н2Р04- в) АДФ3- г) АТФ4симпорт; 2) антипорт.

18. Антибиотик, повышающий проницаемость внутренних мембран для К+:

а) действуя как переносчик через углеводный каркас мембраны;

б) формируя канал, пронизывающий мембрану.

1) грамицидин; 2) валиномицин; 3) олигомицин.

Тема 10. ОРГАНИЗАЦИЯ МЕТАБОЛИЗМА

В ЖИВЫХ КЛЕТКАХ.

Цель изучения темы: уметь использовать знания о путях и функциях метаболизма, основных принципах регуляции метаболизма в норме и при болезнях, для объяснения нормальных путей метаболизма и их нарушений при метаболических блоках.

Основные вопросы темы:

1. Метаболизм. Функции метаболизма. Этапы метаболизма.

2. Пути метаболизма.

3. Основные принципы регуляции метаболизма.

4. Метаболические блоки. Причины возникновения и последствия.

Основная литература:

1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990 г.

2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998 г.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское информационное агентство, 1998 г.

4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.

5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.

Дополнительная литература:

1. У. Мак-Мюррей. Обмен веществ у человека. – М.: Мир, 1980.

2. А. Ленинджер. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985, Т.2.

3. Л. Страйер. Биохимия. – М.: Мир, 1984, Т.1.

4. А. Уайт и др. Основы биохимии. – М.: Мир, 1981, Т.2.

Вопросы для самоподготовки.

1. Перечислите этапы, из которых состоит обмен веществ живых организмов.

2. Дайте определение понятию «метаболизм».

3. Перечислите основные функции метаболизма.

4. Перечислите основные фазы катаболизма.

5. Назовите конечные продукты первой фазы катаболизма.

6. Каков энергетический выход первой фазы катаболизма.

7. Где в организме осуществляется эта стадия.

8. Назовите конечные продукты второй фазы катаболизма.

9. Каков энергетический выход второй фазы катаболизма.

10. Назовите метаболит, который является унифицированным метаболитом обмена белков, жиров, углеводов.

11. Дайте определение третьей фазе катаболизма.

12. Каков энергетический выход третьей стадии катаболизма.

13. Перечислите этапы анаболизма.

14. Какие метаболиты образуются в первую стадию анаболизма.

15. Какие метаболиты образуются во вторую и третью стадию анаболизма?

16. Дайте определение амфиболическому пути превращения веществ.

17. Дайте определение понятию «метаболический путь».

18. Перечислите виды метаболических путей.

19. Какие пути обмена веществ называют центральными?

20. Какие пути обмена веществ называют линейными?

21. Какие пути обмена веществ называют циклическими?

22. Какие пути обмена веществ называют вторичными?

23. Дайте определение лимитирующей стадии метаболического пути.

24. Как называют ферменты, катализирующие лимитирующую стадию метаболизма?

25. На каких этапах метаболического пути работают регуляторные ферменты. Как называются эти этапы?

26. Перечислите уровни регуляции метаболизма.

27. Что представляет собой регуляция обмена веществ по принципу «обратной отрицательной связи»?

28. Что представляет собой регуляция обмена веществ по принципу «прямой положительной связи»?

29. Дайте определение понятию «метаболический блок».

30. Перечислите возможные причины возникновения метаболических блоков.

31. Каковы последствия метаболических блоков для клетки и организма в целом?

32. Какие общие принципы определения локализации метаболических блоков?

Задачи и упражнения для самоподготовки.

1. Составьте схему катаболизма: а) белков, б) жиров, в) углеводов.

2. Составьте схему анаболизма и катаболизма.

3. Перечислите виды метаболических путей.

4. Приведите примеры центральных путей обмена веществ в организме. Какие метаболические пути называются вторичными?

5. Нарисуйте схему линейного пути обмена веществ.

6. Нарисуйте схему циклического метаболического пути.

7. Нарисуйте схему разветвленной метаболической системы. Укажите на схеме узловой метаболит.

8. Приведите конкретные примеры различных видов регуляции обмена веществ по типу «обратной отрицательной связи».

9. Назовите возможные причины метаболических блоков.

10. Каковы последствия метаболических блоков для клетки и организма в целом.

11. Приведите примеры метаболических блоков.

12. Назовите общие принципы определения локализации метаболических блоков?

Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения материала.

1. Дайте определение понятию «метаболизм».

2. Перечислите основные фазы катаболизма.

3. Назовите продукты первой фазы катаболизма белков, жиров, углеводов. Где осуществляется эта стадия, каков ее энергетический выход?

4. Назовите метаболит, который является унифицированным метаболитом 2-ой фазы катаболизма.

5. Назовите конечные продукты второй фазы катаболизма. Каков ее энергетический выход?

6. Дайте определение третьей фазы катаболизма. Какие конечные продукты образуются? Каков энергетический выход?

7. Какие пути обмена веществ называют центральными. Приведите пример.

8. Нарисуйте схему циклического метаболического пути.

9. Дайте определение понятию амфиболический путь превращения веществ.

10. Как называются ферменты катализирующие «лимитирующую»

стадию метаболизма? На каких этапах метаболического пути они работают? Как называются эти этапы?

11. Нарисуйте узловой этап метаболизма. Дайте определение узловому метаболиту.

12. Дайте определение понятию «метаболический блок». Нарисуйте схему метаболического блока.

13. Как можно определить наличие метаболического блока?

14. Каковы последствия метаболических блоков для клетки и организма в целом.

Тема 11. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ БИОЛОГИЧЕСКИХ МЕМБРАН.

Цель изучения темы: сформировать представление о зависимости функций мембран от их структуры, роли мембранных липидов в синтезе биологически активных веществ и механизмах транспорта веществ через мембраны, познакомиться с некоторыми молекулярными механизмами, обуславливающими повреждение мембранных структур.

Основные вопросы темы:

1. Химический состав биологических мембран.

2. Фосфолипиды – основной класс мембранных липидов.

3. Белки биологических мембран.

4. Углеводы биологических мембран.

5. Основные модели строения биологических мембран.

6. Особенности строения мембран эритроцитов.

7. Общие функции биологических мембран.

Основная литература:

1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990 г.

2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998 г.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское информационное агентство, 1998 г.

4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.

5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.

Дополнительная литература:

1. Введение в биомембранологию. / Под ред. Болдырева А.А.- М.:

1990.

2. П. Зенгбуш. Молекулярная и клеточная биология. - М.: Мир, 1982.

3. А. Ленинджер. Основы биохимии. - М.: Мир, 1985, Т.1.

4. Д. Мецлер. Биохимия. - М.: Мир, 1990, Т.1.

5. Я. Мусил. Основы биохимии патологических процессов. - М.: Мир, 1985.

6. Л. Страйер. Биологическая химия. - М.: Мир, 1985, Т.1, Т.3.

Вопросы для самоподготовки.

1. Какие классы органических соединений являются основой клеточных мембран?

2. Какие связи обеспечивают взаимодействие белков и липидов в биологических мембранах?

3. Что значит утверждение – мембраны асимметричны?

4. Каково агрегатное состояние мембран?

5. Какова средняя толщина биологических мембран?

6. Как заряжена внутренняя поверхность мембран? Чем обусловлен ее заряд?

7. Как заряжена наружная поверхность мембран? Чем обусловлен ее заряд?

8. Назовите химические соединения, составляющие основу биомембран.

9. Как называются белки, находящиеся на поверхности биологических мембран?

10. Как называются белки, погруженные в липидный слой биологических мембран?

11. Функции белков, связанных с наружной поверхностью цитоплазматической мембраны.

12. Функции белков, пронизывающих липидный слой мембран.

13. Функции белков, связанных с внутренней поверхностью цитоплазматической мембраны.

14. От чего зависит текучесть липидного слоя мембраны?

15. Как изменяется текучесть мембраны в случае увеличения содержания радикалов относительно низкомолекулярных жирных кислот.

16. Как изменяется текучесть мембраны в случае увеличения содержания радикалов насыщенных жирных кислот.

17. Как изменяется текучесть мембраны в случае увеличения содержания в ней холестерина.

18. Какие классы фосфолипидов входят в состав липидного слоя биомембран?

19. Напишите схему синтеза кефалина.

20. Напишите схему синтеза лецитина.

21. Назовите структурные компоненты, играющие роль гидрофобных и гидрофильных групп в каждом из указанных ниже мембранных липидов:

1) фосфатидилэтаноламин;

2) сфингомиелин;

3) холестерол.

22. Где локализованы углеводные компоненты на цитоплазматической мембране?

23. Какую функцию выполняет углеводный компонент клеточной мембраны?

24. Как называется интегральный белок N-концевой фрагмент которого находится на внешней поверхности мембраны эритроцита, а Сконцевой фрагмент - на внутренней?

25. Перечислите основные модели строения биологических мембран.

26. Назовите наиболее изученный периферический белок мембраны эритроцитов.

27. Какую функцию выполняет анионный канал в мембране эритроцитов?

28. Нарисуйте схематическое изображение участка эритроцитарной мембраны.

29. Какой заряд имеют эритроциты в крови? Какими группировками обусловлен заряд?

30. Перечислите виды транспорта через мембраны.

31. Как называется вид транспорта против градиента концентрации?

32. Как называется вид транспорта по градиенту концентрации, протекающий с низкой скоростью?

33. Как называется вид транспорта по градиенту концентрации, протекающий с большой скоростью?

34. Липидный бислой клеточной мембраны предохраняет клетки от быстрой потери ионов К+, Сl-, Mg2+. Почему?

Задачи и упражнения для самоподготовки.

1. Основу биологических мембран составляют фосфолипиды, образующиеся в результате самосборки в биомолекулярный слой.

Нарисуйте его схему. За счет каких сил происходит самосборка бислоя?

2. Фосфолипидный бислой в водном растворе стремится замкнуться на себя. Чем обусловлено такое замыкание? Какое оно имеет значение для живой клетки?

3. В отличие от цитоплазматических белков, многие включенные в мембрану белки не экстрагируются из мембраны в водный раствор.

Такие белки можно отделить от мембраны, если в раствор, используемый для экстракции, добавить какой-либо дегергент (например, додецилсульфат натрия или холат натрия). На чем основан этот прием?

4. Изучение различных мембранных гликопротеинов показывает, что остатки сахаров всегда располагаются на наружной поверхности мембраны. Почему остатки сахаров локализуются на наружной поверхности мембраны, а не внутри ее?

5. Одной из форм гемолитической анемии является сфероцитоз.

Основная причина заболевания – дефект клеточной мембраны эритроцитов, пропускающей в клетку повышенный поток ионов Na+.

Как изменится при этом интенсивность:

1) работы Na+-К+-насоса?

2) гликолиза.

Как и почему изменится объем клеток?

6. Наиболее типичным фосфолипидом в мембранах многих млекопитающих является фосфатидилхолин (ФХ). Фосфолипаза А2, содержащаяся в яде кобры, отщепляет от него жирную кислоту в положении С2, что приводит к образованию лизофосфатидов и гемолизу эритроцитов. Оказалось, что овцы устойчивы к действию яда кобр. Чем это можно объяснить?

7. При инфаркте миокарда наблюдаются необратимые повреждения миокардиоцитов и увеличение скорости ПОЛ. Для диагностики инфаркта сердечной мышцы используется определение в крови тканеспецифических изоферментов лактатдегидрогеназы и креатинкиназы. Как изменится активность этих ферментов крови при поражении сердца и почему?

Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения материала.

1. Нарисуйте схему строения глицерофосфолипидов.

2. Напишите структурную формулу наиболее распространенного мембранного липида.

3. Перечислите компоненты, входящие в состав сфинголипидов, гликолипидов.

4. Заполните следующую таблицу:

Липид мембран Гидрофобная часть Гидрофильная часть

1) фосфоглицеролипид

2) сфингомиелин

3) гликолипид

4) холестерол

5. При полном гидролизе липида в гидролизате обнаружены сфингозин, глюкоза, олеиновая кислота. Напишите структуру исходного гидролизованого липида.

6. Какие связи, способствующие образованию липидного бислоя, могут возникать между:

1) соседними углеводными цепями;

2) полярными головками и молекулами воды.

Какая из этих сил является определяющей?

7. При обработке эритроцитов фосфолипазой С освобождается до 75% липидного фосфора. Нарушается ли при этом структурная целостность мембран?

8. Какие компоненты определяют вязкость мембран?

9. Какие компоненты мембран входят преимущественно в состав рецепторных участков?

10. Укажите локализацию и функции мембранных белков.

11. Перечислите основные механизмы транспорта веществ через мембрану.

12. Объясните роль Na+-К+-АТФ-азы в поддержании трансмембранного потенциала.

13. Какие биологически активные вещества могут образовываться из липидных компонентов мембран и каковы их эффекты.

14. Почему ацетилсалицилаты обладают противовоспалительным эффектом?

15. Почему змеиный яд относят к категории гемолитических?

16. Укажите основные механизмы повреждающего действия ПОЛ на мембрану.

17. Возможно ли перемещение белков и липидов в плоскости и поперек мембраны? От чего оно зависит?

Тема 12. СТРУКТУРА И БИОСИНТЕЗ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ.

Цель изучения темы: уметь использовать знания о строении и функционировании нуклеиновых кислот, биосинтезе белков при последующем изучении биофармации и клинической фармакологии.

Основные вопросы темы:

1. Структура нуклеиновых кислот.

2. Основной постулат молекулярной биологии (ДНКРНКбелок)

3. Репликация ДНК, характер, условия.

4. Повреждения ДНК. Мутации. Виды мутаций.

5. Транскрипция цепей ДНК. Условия. Механизм.

6. Обратная транскрипция.

Основная литература.

1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990 г.

2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998 г.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское информационное агентство, 1998 г.

4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.

5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.

Дополнительная литература.

1. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека. – М.: Мир, 1980 г.

2. Ленинджер А. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985.

3. Страйер Л. Биохимия. – М: Мир, 1984 г.

4. Уайт А. и др. Основы биохимии. – М.: Мир, 1981.

Вопросы для самоподготовки.

1. Из каких структурных компонентов построены нуклеиновые кислоты?

2. Назовите пуриновые и пиримидиновые основания, входящие в состав ДНК.

3. Назовите пуриновые и пиримидиновые основания, входящие в состав РНК.

4. Напишите структурные формулы пуриновых оснований.

5. Напишите формулы пиримидиновых оснований, входящих в ДНК.

6. Напишите формулы пиримидиновых оснований, входящих в РНК.

7. Назовите азотистые основания, являющиеся комплементарными.

8. Напишите формулы азотистых оснований, комплементарных аденину.

9. Напишите формулу азотистого основания, комплементарного цитозину.

10. Напишите формулу азотистого основания, комплементарного тимину.

11. Напишите формулу азотистого основания, комплементарного гуанину.

12. Напишите формулу азотистого основания, комплементарного урацилу.

13. Назовите углеводные компоненты, входящие в состав ДНК и РНК.

14. Напишите формулы моносахаридов, входящих в состав нуклеиновых кислот.

15. Напишите структурные формулы АМФ и ГМФ.

16. Напишите формулы нуклеотидов, в состав которых входят пиримидиновые основания.



Pages:   || 2 |
Похожие работы:

«Всесибирская олимпиада по биологии. 2011-12. Заключительный этап. 7-8 кл. Стр. 1 из 2 10. Малый круг кровообращения в эволюции Всесибирская олимпиада по появляется в связи с биологии 2011-12 А. разобщением артериального и венозного Заключительный этап тока крови Б. переходом на легоч...»

«Беньковская Марина Яковлевна Чужеродные жесткокрылые насекомые европейской части России 03.02.05 – энтомология Диссертация на соискание ученой степени доктора биологических наук Москва ОГЛАВЛЕНИЕ Введение Глава 1. Обзор литерат...»

«МИНИСТЕРСТВО ЗДРАВООХРАНЕНИЯ РЕСПУБЛИКИ БЕЛАРУСЬ УТВЕРЖДАЮ Первый заместитель министра _ Д.Л. Пиневич 28.12.2012 Регистрационный № 214-1212 ОЦЕНКА РИСКА РАЗВИТИЯ ЭКОЛОГИЧЕСКИ И ПРОФЕССИОНАЛЬНО ОБУСЛОВЛЕННЫХ ЗЛОКАЧЕСТВЕННЫХ НОВООБРАЗОВАНИЙ инструкция по применению УЧРЕЖДЕНИЕ-РАЗРАБОТЧИК: ГУ «Республиканский научно-практичес...»

«Дирекция по экономике отраслей ТЭК Развитие солнечных технологий в мире Информационная справка октябрь 2013 ИНФОРМАЦИОННАЯ СПРАВКА Общая информация о солнечной энергетике Солнечная энергия — возобновляемый и неисчерпаемый источник энергии, который используется к...»

«Правительство Хабаровского края The Government of Khabarovsk Territory Мэрия г. Хабаровска Khabarovsk City Hall Хабаровская организация Союза архитекторов России Khabarovsk Organizatio...»

«ОТВЕТЫ 10-11. Часть 2 Часть 3 – задачи Задание Ч. 1 баллов Макс. балл 92 7 16 20 12 8 8 12 10 8 5 8 8 12 226 Всесибирская олимпиада по БИОЛОГИИ 2015-16. Первый этап. 11 октября 2015 Класс (обведите свой класс кружком) Часть 1. Верный ответ – 2 балла. В Г Г Б Б В Б В Г...»

«Использование кинетических моделей роста микроорганизмов для решения практических и научно-практических задач в клинической микробиологии и химиотерапии. Скала Л.З., Лукин И.Н., 15 ГКБ им. О.М. Филатова г.Москва www.medproject-3.com Внедрение ридеров для выполнения ежедневных, самы...»

«Цели освоения дисциплины 1. Химия БАВ представляет собой один из важных разделов Органической химии, находясь на границе с биологическими дисциплинами и тесно переплетаясь с биохимией, оказывает влияние на развитие всех остальных дисциплин химико-биологического...»

«УДК 633.112.631.52.581.19 М.М. Копусь, доктор биологических наук, ведущий научный сотрудник; Н.С. Кравченко, научный сотрудник; Н.Г. Игнатьева, старший научный сотрудник, зав. лабораторией биохимической и техн...»

«Педагогико-психологические и медико-биологические проблемы физической культуры и спорта, №2(19) 2011 ISSN 2070 4798 УДК 796. 332+796.015.83 ТЕОРЕТИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ СОВЕРШЕНСТВОВАНИЯ МЕТОДИКИ ПРИМЕНЕНИЯ ИГРОВЫХ УПРАЖНЕНИЙ В ОБУЧЕНИИ ЮНЫХ ФУТ...»

«УДК 658.17 Мотивация компаний к внедрению практик устойчивого развития Асп. Перцева Е.Ю. Национальный исследовательский университет – Высшая школа экономики Концепция устойчивого развития бизнеса является эволюцией концепции корпоративной социальной ответственности. Она относится к стратегии бизнеса, фокусирующейся на социальных, эконом...»

«Экономика природопользования 139 А.М. Полянский, соискатель Екатеринбург, ГОУ ВПО УГТУ-УПИ МЕТОДИКА ОПРЕДЕЛЕНИЯ ЭКОЛОГО-ЭКОНОМИЧЕСКОЙ ЭФФЕКТИВНОСТИ ДЕЯТЕЛЬНОСТИ ПРЕДПРИЯТИЯ Предложена оригинальная методика определения эколого-экономической эффективности деятельности предпри...»

«СЕРДЮЧЕНКО ИРИНА ВЛАДИМИРОВНА Микробиоценоз кишечного тракта медоносных пчел и его коррекция 06.02.02 – ветеринарная микробиология, вирусология, эпизоотология, микология с микотоксикологией и иммунология Автореферат на соискание ученой степени кандидата ветеринарных наук Краснодар 2013 Работа выполнена на кафедре микробиологии, эпизоотологии...»

«Ефремов Андрей Николаевич ТЕЛОРЕЗ АЛОЭВИДНЫЙ STRATIOTES ALOIDES L. (HYDROCHARITACEAE) В ЮЖНОЙ ЧАСТИ ЗАПАДНО-СИБИРСКОЙ РАВНИНЫ (АНАТОМО-МОРФОЛОГИЧЕСКИЕ ОСОБЕННОСТИ, ЦЕНОТИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ, ПРОДУКТИВНОСТЬ) Специальность 03.02.01 – «Ботаника» АВТОРЕФЕРАТ диссертации на соискание ученой степе...»

«317 Вестник СамГУ Естественнонаучная серия. 2007. №9/1(59). УДК 581.526:581.55:502. 75 (575.23) (043.3) СОВРЕМЕННОЕ СОСТОЯНИЕ РЕДКИХ ВИДОВ ФЛОРЫ БИОСФЕРНОЙ ТЕРРИТОРИИ ИССЫК-КУЛЯ К.С. Касиев1 © 2007 В научной статье К.С. Касиева пре...»

«Науменко Сергей Анатольевич ДИНАМИКА ОДНОЛОКУСНОГО МУЛЬТИАЛЛЕЛЬНОГО АДАПТИВНОГО ЛАНДШАФТА В МОЛЕКУЛЯРНОЙ ЭВОЛЮЦИИ БЕЛОККОДИРУЮЩИХ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЕЙ ДНК 03.01.09 — математическая биология, биоинформатика Диссертация на соискание учёной степени кандидата биологических наук...»

«AAA_1204y#02#Q16#01 eduman testinin suallar Fnn : 1204Y Biologiya(canl orqanizmlrd enerji) 1. Сущность понятия фотопериодизм Месячный цикл биологических процессов. Ритмическая смена экологических факторов, влияющих на организм. Скорость процесса размножения при темноте.• Реакция организмов н...»

«ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНТСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования «Уральский государственный университет им. А.М. Горького» Факультет биологический Кафедра экологии УМКД «ЭКОЛОГИЧЕСКАЯ ФИЗИОЛОГИЯ РАСТЕНИЙ» Методические указания к изуче...»

«2 Введение В основу настоящей программы положены следующие разделы: цитологоанатомические особенности высших растений; систематика растений; основы ботанической географии. Программа разработана экспертным советом Высшей аттест...»

«Б.3.Б.1. Микроэкономика Направление подготовки 38.03.01.04 Экономика Профиль – Экономика предприятий и организаций (сферы городского и жилищно-коммунального хозяйства) Квалификация – бакалавр Занятия лекционного типа Тема 1. Введение в экономическую теорию. Функции и графики в микроэкономике. Функция...»

«Васильев А.М., Пачина Т.М.МОРСКИЕ БИОЛОГИЧЕСКИЕ РЕСУРСЫ СЕВЕРНОГО БАССЕЙНА: ПРОМЫСЕЛ, ПОТЕНЦИАЛ И ПРОБЛЕМЫ РЕГУЛИРОВАНИЯ Институт экономических проблем Кольского научного центра РАН Государственное воздействие на использование возобновимых природных ресурсов в виде морских биологических ресурсов (МБР) включает в себя деятельно...»

«РОССИЙСКАЯ АКАДЕМИЯ НАУК ИНСТИТУТ БИОЛОГИИ ВНУТРЕННИХ ВОД ИМ. И. Д. ПАПАНИНА РАН ИНСТИТУТ ПРОБЛЕМ ЭКОЛОГИИ И ЭВОЛЮЦИИ А. Н. СЕВЕРЦОВА ИМ. РАН НАУЧНЫЙ СОВЕТ ПО ЭКОСИСТЕМЫ ГИДРОБИОЛОГИИ И ИХТИОЛОГИИ РАН МАЛЫХ РЕК: ЯРОСЛАВСКОЕ ОТДЕЛЕНИЕ РГО БИОРАЗНООБРАЗИЕ, ЭКОЛОГИЯ, ДЕПАРТАМЕНТ ОХРАНА ОХРАНЫ ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ И ПРИРОДОПОЛЬЗОВА...»

«Министерство общего и профессионального образования Российской Федерации Архангельский государственный технический университет БИОЛОГИЯ Лабораторный практикум, • Архангельск J 998 f\i\ Рассмотрен и рекомендован к изданию методической к...»

«Министерство образования и науки Российской Федерации Федеральное государственное бюджетное образовательное }пrреждение высшего образования кСаратовский национitльный исследовательский государственный университет имени Н...»

«0801527 Технологии для комбикормовой промышленности Безопасные корма Здоровые продукты Гигиеничная конструкция V BUHLER Безопасные корма Здоровые продукты! Ваш партнер в производстве комбикормов Исходное сырье Физиология Биотехнология Биология Перерабатывающие предприятия' Предприятия розничной торговли Многочисленные действующие ус...»

«ЗАО «АКВИЛОН»МЕТОДЫ КОЛИЧЕСТВЕННОГО ХИМИЧЕСКОГО АНАЛИЗА Вода питьевая, природная, морская, сточная очищенная МЕТОДИКА ВЫПОЛНЕНИЯ ИЗМЕРЕНИЙ МАССОВОЙ КОНЦЕНТРАЦИИ ИОНОВ МЫШЬЯКА И РТУТИ В ПРОБАХ ВОДЫ ПИТЬЕВОЙ, МИНЕРАЛЬНОЙ ПИТЬЕВОЙ, ПРИРОДНОЙ И СТОЧНОЙ МЕТОДОМ ИНВЕРСИОННОЙ ВОЛЬТАМПЕРОМЕТРИИ ПНД Ф 14.1:2:4.221-06 (...»

«Программа мероприятий Фестиваля умного и здорового образа жизни «Экология мозга 2015» Главная площадка «Мозговой штурм» 15 мая 2015, пятница / 1-й день Темы дня: Здоровая домашняя и офисная среда. Превентивная медицина. Активное долголетие. Культура здо...»

«Санкт-Петербургский филиал ФГУ «МНТК «Микрохирургия глаза» им. акад. С.Н. Федорова Росмедтехнологии» И.Н. ОКОЛОВ Микробиологическая диагностика бактериальных конъюнктивитов и мониторинг антибиотикорезистентности Методическое пособие Москва УД...»

«ISSN 1563-0218 Индекс 75866 Казахский национальный университет л-Фараби атындаы имени аль-Фараби аза лтты университеті азУ ВЕСТНИК ХАБАРШЫСЫ КазНУ Биология сериясы Серия биологическая АЛМАТЫ № 1 (47) 2011 Выходит 3 раза в год. Собственник КазНУ имени аль-Фараби СОДЕРЖАНИЕ: Основан 22.04.1992 г. БОТАНИ...»








 
2017 www.pdf.knigi-x.ru - «Бесплатная электронная библиотека - разные матриалы»

Материалы этого сайта размещены для ознакомления, все права принадлежат их авторам.
Если Вы не согласны с тем, что Ваш материал размещён на этом сайте, пожалуйста, напишите нам, мы в течении 1-2 рабочих дней удалим его.